第十二章动物的蛋白.pptVIP

第十二章　动物蛋白 Animal Proteins;第一节 禽蛋蛋白质;二. 蛋清蛋白质; 1. 卵清蛋白（ovalbumin) 占蛋清蛋白质的54%左右 蛋清中包括三种不同的卵清蛋白，分别是卵清蛋白A1、A2和A3，主要区别是磷含量不同 卵清蛋白是单肽链糖蛋白，每条肽链有385个残基。 鸡蛋长时间放置卵清蛋白转变为S-卵清蛋白 卵清蛋白的功能性质 凝胶性质pH中性、较高离子强度得到凝聚型凝胶，酸性或碱性pH，较低离子强度得到透明凝胶;热变性的卵清蛋白二级结构变化很小，但是三级结构明显变化 “molten globular state” ???聚型凝胶主要通过疏水键交联 ;起泡性质 吸附在气液界面的卵清蛋白分子发生结构重排，-SH基团暴露于分子表面 相互间交联形成表面凝胶网络，具有很大的泡沫稳定性 ;3. 溶菌酶（lysozyme) 能够水解N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸之间的β-1，4连接键 鸡蛋清所含为C型溶菌酶，分子量14000，碱性强pI=11 有4个二硫键，没有-SH，稳定性高，在8M尿素中不完全变性 溶菌酶与α-乳白蛋白结构非常相似，但作用大不相同 主要用作防腐剂和消炎药物，只对格兰氏阳性菌有效 碱性较强，容易同其他蛋白质相互作用 4. 卵类粘蛋白（ovomucoid)占蛋清的10%左右，一种胰蛋白酶抑制剂 分子量28000，含糖量20-25%的糖蛋白 热稳定性非常高 5. 卵粘蛋白（ovomucin)含糖量大于30%的糖蛋白，不溶于水 ;鸡蛋中可以提取免疫球蛋白 蛋黄中IgY的含量为10mg/ml;第二节 肉类蛋白质;肌球蛋白(myosin) 占肌原纤维蛋白的45—50% 分子量约480,000，等电点pH 5.3，在食品中一般带负电荷 由6条肽链组成，约4500个氨基酸残基 分子长约150nm，头部直径8nm 尾部直径1.5-2nm，40个-SH，没有-S-S-，几乎100%是α螺旋 酶水解得到HMM（MW22万）和LMM（MW1.6-2.5万） HMM进一步酶水解得到S-1和S-2;调节蛋白;细胞骨架蛋白 作用是保持细胞骨架的稳定，包括连接蛋白和基质蛋白 连接蛋白（Titin）：含量8-10%，分子量大（＞100万）;天然肌肉蛋白没有任何功能性质，从天然态向变性态过渡时的中间态具有功能性质 肌球蛋白热变性受到盐浓度、pH、肉类型等因素的影响 盐的作用：肌纤维溶胀，肌纤维束解聚，肌动蛋白-肌球蛋白解离 0.4-1 M NaCl，磷酸盐能减少NaCl的使用量 肌肉蛋白分子聚集，凝胶的前提条件，缓慢加热可以得到有规则的交联; 1. 保水性（water retention) 主要依靠肌原纤维蛋白，肌原纤维20%蛋白质和80%的水， 影响因素：肉的种类，pH，盐浓度，渗透压，二价阳离子，磷酸盐 2. 溶解度：肌浆蛋白的结构及性质有利于溶解；肌纤维蛋白在胜利条件下 不溶解，去除一些限制肌纤维分解的因素可以使肌纤维蛋白溶解 3. 粘度：肌球蛋白长径比大，盐溶液的粘度大，肌浆蛋白的粘度很小，肉 种类影响粘度 4. 凝胶：肌球蛋白在35-40℃ 开始凝胶，最佳凝胶温度和pH 分别为65℃和 pH 6。主要取决于HMM，LMM的影响很小 凝胶过程：43℃ 左右头部通过二硫键聚集，55℃ 左右尾部α螺旋消失， 通过非共价键交联。 影响因素：肉的种类，温度，盐浓度，脂类物质氧化 5. 乳化：肉糜不是真正的乳状液，稳定机制是脂肪粒被不溶性蛋白质网 络所包围所形成的非均相体系；脂肪粒表面吸附了可溶性蛋白质膜，膜与 蛋白质网络相连接 乳化能力：肌球蛋白＞肌动球蛋白＞肌浆蛋白＞肌动蛋白 肌球蛋白氨基酸非均匀分布，分子长径比较大;第三节 奶类蛋白质;二. 酪蛋白 1. 酪蛋白的结构 酪蛋白是脱脂乳在pH 4.6，20℃ 条件下沉淀的蛋白质。 工业产品是四种酪蛋白的混合物，目前还无法将它们分离。 乳加工后，可以得到了从可溶性（中性酪蛋白钠）到不溶性酪蛋白 （酪蛋白钙）等一系列产品 ;酪蛋白结构特点 磷蛋白：Ser残基被磷酸盐基团取代，Ser在肽链上不是随机的，而是集中在一个区段 主要酪蛋白不含-SH或-S-S- 疏水性氨基酸含量较大且集中分布 酪蛋白（特别是β）Pro含量大，没有任何有序二级结构，没有变性热 聚集行为，与表面活性剂类似β和κ最明显，较大聚集体，α只形成 较小聚集体；通过疏水作用聚集，低温下解聚 pH 中性时形成可溶性聚集体，Ca离子使α和β酪蛋白聚集沉淀，κ能 阻止沉淀发生;2. 酪蛋白胶束;3. 酪蛋白的乳化性质;酪蛋白具有很好的乳化性质，界面张力的降低程度大于其他任何蛋白质 具有明显亲水和疏水区域，在非常低的表面浓度下形成乳状液 乳化稳定性好，带电荷，构象柔性大 饱和吸附时为单分子层，胶束在表