周爱儒生物化学第六版.pptx

周爱儒《生物化学》第六版第三章 酶Enzyme;本章要求;第一节 酶的分子结构和功能 第二节 酶促反应的特点与机制 第三节 酶促反应动力学 第四节 酶的调节 第五节 酶的命名与分类 第六节 酶与医学的关系;第一节 酶的分子结构与功能;据酶分子组成分类; ;;主要可溶性维生素和相应辅酶; ;1. 酶作用的专一性主要取决于酶活性中心的结构特异性（即酶蛋白部分） 2. 保持活性中心的空间结构是维持酶活性所必需的。;第二节 酶促反应的特点与机制; 酶作用的特点 ? 极高的催化效率 ? 高度的专一性 ? 易失活 ? 活性可调控 一、高效催化性 酶能大大降低反应的活化能。;活化能与酶催化的中间产物理论;与酶的高效率有关的主要因素（P56）; 二、酶作用的专一性（specificity); ;消化道内几种蛋白酶的专一性;3. 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求。 类别：旋光异构专一性和几何异构专一性 如：L- 氨基酸氧化酶、顺乌头酸酶; 酶的专一性机理（P56）;诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，使酶活性中心的有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状，易于结合而催化反应进行。同时酶对底物也有诱导。; ;一、酶促反应速度的测定与酶的活力测定（P65） 二、影响酶反应速度的因素;一、酶促反应速度的测定与酶的活力测定;活力单位（active unit） 习惯单位（U）: 底物(或产物)变化量 / 单位时间 国际单位（IU）: 1μmoL变化量 / 分钟 Katal（Kat）： 1moL变化量 / 秒; 终点法: 酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化。 动力学法:连续测定反应过程中产物\底物或辅酶的变化量，直接测定出酶反应的初速度。;二、影响对酶反应速度的因素;（一）底物浓度对酶反应速度的影响;酶反应速度与底物浓度的关系曲线;单分子酶促反应的米氏方程及Km;米氏常数的意义;练习：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？ ; 米氏常数的测定;酶动力学的双倒数图线;（二）温度与酶反应速度的关系;（三）pH对酶反应速度的影响;（四）激活剂对酶作用的影响; （五）抑制剂对酶作用的影响;抑制剂类型和特点 ;1.非专一性不可逆抑制剂;2.专一性不可逆抑制剂 ;;实例1：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用;;;5.反竞争性抑制作用;; ; ;;⒋ 酶原激活的机理：主要是分子内肽键的一处或多处断裂，使分子构象发生一定程度的改变，从而形成或暴露酶的活性中心。 ⒌ 意义：保护作用。; 有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点。 调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为变构调节allosteric regulation。 受变构调节的酶称变构酶。;效应剂;;（三）酶的共价修饰调节（covalent modification) 酶的共价修饰包括：磷酸化与脱磷酸化 乙酰化与脱乙酰化 甲基化与脱甲基化 腺苷化与脱腺苷化 二、酶含量的调节 慢调节;三、同工酶（isoenzyme）;乳酸脱氢酶同工酶形成示意图;不同组织中LDH同工酶的电泳图谱; ;;1961年国际酶学委员会（Enzyme Commission，EC）提出系统命名法。 底物名称＋反应类型 底物名称之间用“ ：”隔开。若底物有构型，也需标出。;二、酶的系统分类方法（根据酶所催化反应的性质）;2.转移酶类：催化底物之间基团的转移反应 AR+B→BR+A 如：己糖激酶、转氨酶、脂酰转移酶、糖基转移酶等; 3.水解酶类：催化底物的水解反应 AB+H2O→AH+BOH;4.裂合酶类：催化底物裂解或缩合反应 AB→A+B; 5.异构酶类：催化同分异构体的底物之间相互转换 A→B