糖化血红蛋白可行性报告—梁怀昌.pdfVIP

仅供个人参考 For personal use only in study and research; not for commercial use 关于科室开展糖化血红蛋白分析仪的 可 行 性 报 告 检 验 科 2015 年 4 月 目 录 一、 项目申请必要性： 1、 糖化血红蛋白的背景与发展 2、 糖化血红蛋白的原理与临床意义 二、 项目概况： 1、 产品配置清单 2、 产品主要适用项目与科室 3、 几种国外产品的对比 4、 产品性能特点 三、推荐使用广东优尼德 UNT4000/5000 的原因： 1、产品质量保障 2 、巨大的客户数量 3 、完善的服务支持 4 、健全的培训机制 不得用于商业用途 仅供个人参考 四、经济效益分析： 五、可行性建议： 一、 项目申请必要性： （一）糖化血红蛋白的背景与发展—— 糖尿病（ Diabetes Mellitus）是一种多病因的代谢疾病，特点是慢性高血糖， 伴随因胰岛素分泌不足或 /和作用无效引起的糖、脂肪和蛋白质代谢紊乱，可导 致不同脏器的（长期）损伤、功能障碍和衰竭。 糖化血红蛋白于 1958 年被使用色谱法首次从其它类型的血红蛋白中分离出 来，并于 1968 年被分类为一种糖蛋白。 1969 年，人们发现糖化血红蛋白在糖尿 病患者中的数量增加。 1975 年研究者们得到了生成糖化血红蛋白的反应式。 自从 1968 年第一次描述了在糖尿病患者中发现的异常血红蛋白以来，关于 葡萄糖及其他碳水化合物与血红蛋白结合的糖化产物的术语， 已经变化几次。 自 从 1986 年，IUPAC-IUB （国际纯化学与应用化学联合会） 已经推荐使用糖化血红 蛋白这一名称，即非酶促的血红蛋白的糖基化。 另一方面， 更高级的术语糖基化 血红蛋白经常地用于日常语言和现在的出版物里。 ? 根据每个糖化位点和反应参与物， 总的糖化血红蛋白分成若干个亚组分。 天 然（非糖化）血红蛋白是 A0 （2 α、2 β链) 。亚组分（ HbA1a1, HbA1a2, HbA1b 和 HbA1c）因血红蛋白 β 链-N 末端缬氨酸的游离氨基与不同碳水化合物糖基化 而形成。这些亚组分总称为 HbA1。除了血红蛋白 β 链的 N末端缬氨酸外，血红 蛋白分子内其他游离氨基也参与糖基化 （α 链 N末端缬氨酸、赖氨酸 ε- 氨基）。 ? 相对于 HbA1，所有 β- 链 N末端和其他游离氨基糖基化的血红蛋白被称作总 糖化血红蛋白。除基本的成人血红蛋白 AO外，在健康人里发现少量的胎儿血红 蛋白 HbF （2 α、2 γ 链）和血红蛋白 A2 （2 α、2 δ链）。缬氨酸在 δ链 N末端， 以类似的方式糖基化，例如，通过与葡萄糖的共价键形成 HbA2c。亲和层析测定