生物化学：第二章 蛋白质化学 II.ppt

角蛋白分子中的二硫键 卷发(烫发)的生物化学基础 永久性卷发(烫发)是一项生物化学工程(biochemical engineering)。 ?-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为?-构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。 这是因为?-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在?-构象状态； 此外，?-角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键也是当外力解除后使肽链恢复原状（?-螺旋构象）的重要力量。 卷发后，涂上还原剂并加热，此时二硫键把破坏； 洗去还原剂，涂上氧化剂，二硫键按卷曲后的位置重新组合。 有学者认为，正是相邻多肽链的半胱氨酸残基对在卷曲处发生了“错位”而形成卷发。 这就是卷发行业的生化基础。 （2）?-角蛋白 丝心蛋白(fibroin)这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm周期，这与?—角蛋白在湿热中伸展后形成的?—角蛋白很相似(0.65nm周期)。丝心蛋白是典型的反平行式折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，酰胺基的取向使相邻的C?为侧链腾出空间，从而避免了任何空间位阻。在这种结构中，侧链交替地分布在折叠片的两侧。 丝蛋白的结构 丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向?-折叠结构。分子中不含?-螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序为： ? -（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n- (3),肌球蛋白和肌动蛋白 肌肉的构成 骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。按生物功能来说它们不是基本的结构蛋白质，它们参与需能的收缩活动。 肌球蛋白是一种很长的捧状分子，有两条彼此缠绕的“—螺旋肽链的尾巴和一个复杂的“头”。它的总分子量为450000，约160nm长，实际上含有六条肽链。 长尾巴是由二条分子量各为200000的肽链组成，这两条肽链称为重链(heavy chain H链)。重链具有柔软的可转动铰链。 头是球形的，含有重链的末端和四条轻链(light chain，L链)，其中两条称作L2，分子量为18000，另外两条称为Ll和L3,分子量分别为16000和25000。肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化ATP水解成ADP和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗丝(thick filament)。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。 这就是为什么他的理论在世界范围内被广泛接受，他的论文在半个多世纪年后仍然值得重新发表的原因。 虽然科学术语和中国文字的用法七十年来已经有了很大的变化，但吴宪教授1931年论文摘要中的原文，我们今天用来概括蛋白质的变性作用还是那样贴切。 吴宪的变性理论仍然是当前国际上蛋白质变性和蛋白质折叠研究的基础。 1959年8月8日卒于美国马萨诸塞州的波士顿城，终生保持中国为其唯一的国籍。 蛋白质变性理论是中国吴宪的首创！ 吴宪（前排右），严彩韵（前排左），吴宪夫人，中国最早从事生物化学研究的女学者。 长子吴瑞（左二）是国际知名的分子生物学家，次子吴应博士（右二）是化学家。长女吴婉先和次女吴婉莲均为理学硕士。三女吴婉明博士是放射科专家。 六. 蛋白质的紫外吸收 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。 这三种氨基酸在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。 第五节 蛋白质的分类 目前结构已知的蛋白质的数目有限，而蛋白质的种类甚多，最简单的单细胞生物大肠杆菌，每个菌体也含有大约2000种以上的蛋白质。 高等生物如人体内，则含有十万种以上的蛋白质。整个生物界大约有100亿种不同的蛋白质。 1．根据分子形状分类 蛋白质按其分子外形的对称程度可分为两类。 (1)球状蛋白质分子比较对称，接近球形或椭球形，溶解度较好，能结晶。大多数蛋白质属于球状蛋白质。 如血红蛋白、肌红蛋白、生物催化剂酶、各种抗体等。 (2)纤维状蛋白质分子对称性差，类似细棒状或纤维状，溶解性质不一。大多数不溶于水，如胶原、角蛋白等。 有的溶于水，如肌球蛋白、血纤维蛋白原等。 2．根据功能分类 (1）活性蛋白质（active protein） 如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和防御蛋白、激素蛋白、受体蛋白、营养和储存蛋白等，如卵清蛋白（ovalbumin )，小