催化化学-酶及其模拟.pptxVIP

第六章 酶及其模拟;6.1 酶的组成、结构和功能;C: 水解酶：使肽、核酸、多糖、脂肪等可水解的结构进行水解 的酶.;E: 异构酶：促进各种异构化反应的酶( 消旋化反应中的消旋酶);6.1 酶的组成、结构和功能;C：反应条件温和：一般均在常温、常压下进行。 D：可自动调节活性：动物在运动和停止两种状态时所需能量 是不同的，运动时高，静止时低，该能量一般由糖或叫分解糖 原（glycogen）来供给， 而生产该糖原的串联酶组可以因外界 条件的变化而自动调节活性，运动时活性升高，静时降低，所 以很容易满足动物在不同状态下所需的能量，所以酶又叫做可 调节Cat。;6.1 酶的组成、结构和功能;（1）酶蛋白：蛋白质的一种，一般由20种左右的氨基酸以不同 排列组成，排列次序不同，结构不一样, 性质不一样, 氨基 酸组成可用通式表示如下;;亮氨酸(Leu), 异亮氨酸(Ile), 这些基团为惰性的和疏水的。;B:含－OH基的脂肪族和芳香基族;亲水的;蛋白质的初级序列： 当一个氨基酸分子的羰基与另一个氨基酸中的氨基缩合成一个 酰胺基团时，所形成的键称为肽键，;不同的动物体内，39个氨基酸排列稍有改变，但1号－24号，33 －39号的排序是一样的，只是25－32号不同.;(2) 辅因子 金属离子辅因子和有机辅因子 有机辅因子的分子类型多种多样，但大多与维生素有关， 总数也只有30个左右，重要的大概16种;6.1 酶的组成、结构和功能;FAD: 在反应中, 异咯嗪环成为氢的受体, 在NI及N5上添加二个 氢原子后, 氧化型核黄素即转化成还原型无色核黄素FADH2;辅 酶 在 催 化 中 的 作 用 : A:氧化还原型辅酶：起传递H和电子有关的作用 （见下图） 血红素（heme）:为一种铁（+2）卟啉配合物，是过氧化物酶, 加氧酶以及细胞色素;其中的Fe为 Fe2+,可被O2氧化为Fe3+,通过价态变换传递H和电子e;;B: 传递转移其它基团的辅酶 (a): 硫胺素：它是使酮酸氧化 脱羧生成醛的各种酶的辅酶;(b): 吡哆醛磷酸：它是关联氨基酸代谢的辅酶，催化氨基酸中 的氨基的转移;6.1 酶的组成、结构和功能;它还可催化?-氨基酸上的脱羧反应:;C 金属离子： 一般来讲， 碱金属,碱土金属离子如K+，Na+，Mg2+ ， Ca2+ 是构成酶活性中心的组份; 在酶与反应物之间起桥梁作用。 支撑蛋白质的立体结构 过渡金属离子 A) 在氧化还原酶反应中参与电子的传递如：细胞色素中的Fe2+ 到Fe3+ ， Cu2+-Cu+, B)作为酶Cat的活性中心如Lewis酸与其它反应物以?-?成键形 成过渡态，而Hg, Pb, As, Cd金属离子则是酶的抑制剂，它们 与酶上的活性中心结合成键，从而使酶失去活性。;（1）氢键：酶是由若干氨基酸组成， 这样不同氨基酸通过肽键连接在;范德华力：即静电引力，不带电的残基R，无论是否有无极 性，相互之间可产生范德华力。 配位键: 有些蛋白质分子中含有过渡金属，过渡金属可以与 可提供电子对的原子之间形成?-?键配位键，例如：Mo-N ,Fe 与O之间。 离子键（盐键，盐桥）：正负离子之间的静电引力形成的. 蛋白质分子中，N末端有NH3+，C末端有COO-，它们之间 NH3+---_OOC可形成离子键。另外，带电的残基也可与带反电 的R残基形成离子键。;(6) 二硫键（-S-S-): 如两个半胱氨酸，R: CH2-SH, 产生-S-S-键， 其键能为（30-100）*4187KJ/mol。而氢键大约为 8*4187KJ/mol。可见二硫键键能很大，是强的化学键。 6.1.4.2 酶的结构 (1)酶的一级结构（或基本结构单位）：是由许多氨基酸的氨基 和羧基脱水缩合而形成肽键（-CO-NH-）,并通过肽键联结而 成的一条长链（肽链）为酶的一级结构。 酶中所有的肽键结构都是一样的，呈平面，只有少数例外，键;(2) 酶的二级结构： 指多肽键的主链骨架中若干肽单位为了 形成氢键而各自沿一定的轴盘旋或折叠 成有一定规则结构的情况，一般形成 ?-螺旋状（?-褶片）即 主链骨架中的NH和CO就形成了氢键， 这种次级键也正是?-螺旋状稳定的基础， 一般来讲，第一个肽键上的NH与第四 个肽键上的CO形成氢键。即每隔两个 钛键形成氢键，1与4，2与5, 3与6, 理论 上?-螺旋允许所有肽键参与链内氢键的形成.;(3) 酶的三级结构：指通过残基基团相互作用，使多钛链的二级 结构在空间进一步卷曲，折叠并借助于次级键形成稳定的三 维结构。 这种三级结构主要是 不同的残基，通过图示 的多种作用力相互作用 而形成的．大量研究事 实认为： 那些带电荷的极性基 团，由于能根据周围环 境的pH值而带有电荷或不带电荷、然后通过静电吸引力或斥力 的