生物制浆-酶学的基础知识.pptxVIP

第三章 酶学的基础知识 3.1 酶的概念3.2 酶的化学本质与组成3.3 酶的催化特性3.4 酶的活性3.5 影响酶作用效果的因素3.6 酶的分类和命名3.7 工业用酶制剂的来源3.8 酶的分离与提纯3.9 酶的应用3.10 酶制剂酶的发现1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼从实验中推断胃液中含有消化食物的物质。但是什么，当时不清楚 1836年，德国科学家施旺（T.Schwann）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜 1926年，美国科学家萨姆钠（）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质 20世纪80年代，美国科学家切赫和奥特曼进一步发现少数RNA也具有生物催化作用 3.1 酶(Enzymes)的概念 定义：酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂 酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂生物学意义：能在体内十分温和的条件下高效率地起催化作用，并通过自我调节使生物体内各种物质处于不断的有序的代谢之中。 E S → P有关概念 酶促反应 ：酶作为催化剂催化进行的化学反应底物（S）：酶所作用和催化的化合物 产物（P）：反应经酶催化后生成的化合物表示方法酶与底物结合的模型 :(1)“锁钥”模型 整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。(2)“诱导契合”模型 酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。3.2 酶的化学本质与组成酶的化学本质： 绝大多数酶的化学本质是蛋白质；少数酶是RNA或其复合体 酶的组成： 全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失 只含蛋白质，不含其它物质，其催化活性仅由蛋白质的结构决定 单纯酶 酶 结合酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 （全酶）决定催化反应的特异性（选择E催化的S） 决定催化反应的类型（递电子、氢或一些基团）辅酶：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物辅助因子：与酶蛋白结合得紧密的小分子有机物辅基金属激活剂：金属离子作为辅助因子S + EESE + P3.3 酶的催化作用1、酶的催化机理酶的作用：E与S暂时结合形成酶-底物复合物（ES）ES再反应产生P，同时释放EE可与另外的S分子结合，再重复这个循环。 ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多2、酶的催化特性（1）酶具有一般催化剂的特性：只能进行热力学上允许进行的反应可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点通过降低活化能加快化学反应速度（酶催化作用的实质）（2）酶与一般催化剂不同的特性：高效性专一性多样性温和性活性可调节性易变性3.4 酶的活性1、酶的活性部位定义：是指酶分子中直接与底物结合并将底物转化为产物 的部位 专一性催化作用酶的活性部位所占含量较少，但决定酶的活力。2、酶活力（1）酶活力 定义：是指酶催化某一化学反应的能力。 表示：用在一定条件下所催化的某一化学反应的速度来表示。（2）酶活力单位 国际单位—IU 1IU = 在酶反应最适宜条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量酶原（无活性） 酶（有活性）3、酶原（Zymogen）酶原——不具催化活性的酶的前体酶原的激活：激活的本质——去除抑制性的肽段，经变构形成或暴露酶的活性中心 激活剂举例：消化酶、凝血酶、纤溶酶生理意义：保护酶的分泌器官、细胞本身不受蛋白酶的水解破环保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用 酶原还可以视为酶的贮存形式 3.5 影响酶作用效果的因素底物、温度、pH值、酶的激活剂或抑制剂、酶的浓度Vmaxv[S]（1）底物 底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比较复杂：当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系；随着底物浓度的增加，反应速度趋缓；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。（此时酶的活性中心被底物饱和） v最适pHpH（2）pH1.最适pH 表现出酶最大活力的pH值2.pH稳定性在一定的pH范围内酶是稳定的pH对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底物的解离。动物酶多在pH=6.5-8.0之间；植物及微生物多在pH=4.5-6.5之间。 vT最适温度（3）温度 两种不同影响：1.温度升高，反应速度加快； 原因是分子热运动2.温度升高，反应速度降低； 原因是热变性注：（1）酶的活性随温度下降而降低，但低温一般不使酶破坏； （2）酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时 间有关。（4）酶的激活剂或抑制剂 激活剂——凡能够提高酶活性的小分子物质无机离子（Mg2+，Mn2+，Zn+，Ca2+，Na+，