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生物化学笔记 第一章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24% 、氮13%～19%，硫0～4% 。有的蛋白质含有磷、 碘。少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。 蛋白质的含氮量平均为16%， 每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量（克% ） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（amino acid ） 1、氨基酸的结构通式 天然蛋白质的基本氨基酸共20种。为 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）生物界中也发现一些 D 系 氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。 2 、氨基酸的分类 按其 α-碳原子上侧链 R 的结构和理化特性的不同可分为： 1）非极性疏水性氨基酸： 氨基酸的 R 基团不带电荷或极性极微弱的，如：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮 氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。R 基团具有疏水性。 2 ）极性中性氨基酸： R 基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离，它们的 R 基团有亲水性。如：丝氨酸、苏氨 酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。 3 ）酸性氨基酸： R 基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。如天门冬氨酸、谷氨酸。 4 ）碱性氨基酸： R 基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。 3、氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸分子都含有碱性的 α-氨基和酸性的 α-羧基，因而是一种两性电解质。在溶液中其所 带电荷取决于溶液的 pH 值，当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时， 溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点（pI ）。 2 ）紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸吸收峰在280nm 左右，苯丙氨酸吸收峰在254nm 。 可利用此性质采用紫外 分分光度法测定溶液中蛋白质的含量，该法简便快捷。 3 ）茚三酮反应 氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm 。可利用此性质测定氨 基酸的含量。 四、蛋白质的分类 （一）组成：单纯蛋白质及结合蛋白质 （二）蛋白质分子形状：球状蛋白质及纤维状蛋白质 （三）蛋白质的功能： 活性蛋白质：酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质等 非活性蛋白质：胶原、角蛋白等 第二节 蛋白质的分子结构 蛋白质为生物高分子物质，具有三维空间结构，执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功 能之间的关系密切。将蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构四个层次，后三 者统称为高级结构或空间构象 （conformation ）。 一、蛋白质的一级结构 1、概念： 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence ）。 由基因上遗传密码的排列顺序所决定。氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成 为多肽链，肽键是蛋白质结构中的主键。 蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 二、蛋白质的二级结构 蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。 蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，蛋白质的空间结构就是指蛋 白质的二级、三级和四级结构。 （一）蛋白质的二级结构 1、概念： 蛋白质的二级结构（secondary structure ）多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉 及侧链部分的构象。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。 2 、肽键平面（或称肽单位，peptide unit ） （1）中的C-N 键长0.132nm ，比相邻的N-C 单键（0.147nm ）短，而较一般C=N 双键 （0.128nm ）长，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不 能旋转，这就将固定在一个平面之内 （2 ）肽键的C 及 N 周围三个键角之和均为360°，六个原子基本同处一个平面，肽链中能 够旋转的只有 α 碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，肽键 平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。 3、蛋白质主链构象的结构单元 蛋白质的二级结构主要包括 α-螺旋，β-折迭，β-转角及无规卷曲 ●α——螺旋 （1）多个肽键平面通过α －碳原子紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 （2 ）主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm 。 （3 ）相邻两圈螺旋之间借肽键中C ＝O 和 N-H 之间形成许多链内氢健，每一个氨基酸残 基中的 NH 和前面相隔三个残基的 C ＝O 之间