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四、酶为何具有专一性？ ◆锁与钥匙学说 (lock and keythoery)：认为底物分子或底物分子的一部分象钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部位，也就是说底物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的必需基团间具有紧密互补的关系。 问题：此学说不能解释酶促反应中的逆反应。 ◆“诱导楔合”假说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补楔合，进行反应。 近年来X衍射分析的实验结果支持这一假说，证明了酶与底物结合时，确有显著的构象变化。 第三十一页，共五十三页。 五、影响酶催化反应的因素 1.酶的浓度:当底物浓度大大超过酶的浓度，酶的浓度与反应速度呈正比关系. 2.底物浓度：在酶浓度不变的情况下,底物浓度对反应速度影响的作图呈现矩形双曲线。 当底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系。随着底物浓度的升高，反应速度的增加幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，其反应速度不再增加，说明酶已被底物所饱和。 所有酶都有饱和现象，只是达到饱和时所需的底物浓度各不相同。 第三十二页，共五十三页。 米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度 测定Km和V的方法很多，最常 用的是双倒数作图法。 米氏常数Km的测定： 第三十三页，共五十三页。 米氏常数(Km)的意义 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 由米氏方程可知,当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2Vmax, Km=[S] 米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 米氏常数的单位为mol/L。 第三十四页，共五十三页。 ◆激活剂是指能增强酶活性的物质。 抑制剂是能降低酶的活性,甚至使酶完全丧失活性的物质。 3.激活剂和抑制剂 ◆抑制剂对酶活性的抑制作用包括不可逆抑制和可逆抑制两类： ①不可逆抑制作用: 其抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。如有机磷化合物能与许多种酶活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。 ②可逆的抑制作用：包括竞争性抑制与非竞争性抑制两种。 在竞争性抑制中，抑制剂常与底物的结构相似，它与底物共同竞争酶的活性中心，从而阻碍底物与酶的结合，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。 非竞争性抑制中的抑制剂可以与酶活性中心外的部位可逆结合，这种结合不影响酶对底物的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶一底物一抑制剂不能进一步释放出产物。 返回 第三十五页，共五十三页。 ◆生物体需要的能量主要是通过代谢物在体内氧化而获得的。物质在生物体内经过氧化最后生成水和CO2并释放能量的过程，称为生物氧化，由于这一过程是在组织细胞内进行的，表现为细胞摄取O2而释放CO2，因此生物氧化又称为细胞呼吸。 一、概述 ◆生物氧化的一般过程 e- H+ 第三十六页，共五十三页。 ◆生物氧化与化学氧化的异同 生物氧化 化学氧化 不同 反应条件 在常温(一般35~37℃)、水溶液中进行、酶催化 一般在高温和干燥的环境中进行 反应速度 缓慢的匀速进行 高速进行 能量去向 一部分为热能；一部分形成ATP 以热能形式散失 CO2形成 一系列脱羧 C的氧化 相同 ①都需要O2，放出CO2和H2O ②放出的总能量相同 ③反应的实质是电子或H+的转移 第三十七页，共五十三页。 二、线粒体氧化体系 ◆生物体内存在多种氧化体系，其中最重要的是线粒体氧化体系。此外还有微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系、细菌的生物氧化体系等。 4 20 细胞质基质 线粒体 6 12 6 2 1 第三十八页，共五十三页。 高中生物奥赛辅导之六 宣汉中学高二生物组 供稿 生物化学 第一页，共五十三页。 氨基酸等电点 光合作用 生物氧化 酶促反应 主要内容 第二页，共五十三页。 ◆蛋白质是构成细胞和生物体的基本物质，占细胞干重的一半 。 ◆所有蛋白质的元素组成都很近似，都含有C、H、O、N四种元素，其中平均含氮量约占16％，这是蛋白质在元素组成上的一个特点。 ◆蛋白质是一类极为复杂的含氮高分子化合物，其基本组成单位是氨基酸。 通过许多实验证明