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蛋白质化学-1的学习材料;第2页/共45页;;;;;;;;1. 紫外吸收:
Tyr、Trp 280nm,
Phe 260nm;2.两性解离与等电点(PI);3. 茚三酮反应: 呈蓝紫色(Pro例外);
最大吸收峰λ570nm,氨基酸的定性与定量分析;; ;3.命名:
1)方向:N C
2)原则: ×氨酰×氨酰……×氨酸。
特例:谷胱甘肽(glutachione,简写GSH)
全名: γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸;第三节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构 (primary structure)
定义:多肽链中氨基酸残基的种类和排列顺序 (sequence) 。
基本键:肽键
其次为:二硫键;第17页/共45页;第18页/共45页;
二、蛋白质的二级结构 (secondary structure)
定义:是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链部分的构象。;类型
1、螺旋(α-helix) ;烫发工艺的产生就是基于对毛发角蛋白中α螺旋结构的认识;2、β-片层 (β-pleated sheet)
;第23页/共45页;第24页/共45页;3、β-转角(β-turn或β-bend)
第一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N上的氢形成氢键;;2.维持键:
*疏水键、氢键、盐键、二硫键、范德华引力(Van der Wasls力)等
3.意义:
单链蛋白质分子最高级结构——三级结构:有活性;四、蛋白质的四级结构 (quarternary structure);蛋白质构象改变导致疾病的机理:有些蛋白质错误折叠后相互聚集,常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病,表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
这类疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。;疯牛病中的蛋白质构象改变; 亨廷顿氏舞蹈病是一种家族显性遗传型疾病
患者由于基因突变或者第四对染色体内 DNA( 脱氧核糖核酸) 基质之 CAG 三核甘酸重复序列过度扩张,造成脑部神经细胞持续退化,机体细胞错误地制造一种名为“亨廷顿蛋白质”的有害物质。这些异常蛋白质积聚成块,损坏部分脑细胞,特别是那些与肌肉控制有关的细胞,导致患者神经系统逐渐退化,神经冲动弥散,动作失调,出现不可控制的颤搐,并能发展成痴呆,甚至死亡。
病因主要是家族遗传或者基因受到外部刺激而发生突变。只要自双亲任一方遗传缺陷的基因,皆会表现出病征。病征???要表现为: 情绪异常,变得冷漠、易怒或忧郁。手指、腿部、脸部或身体出现不自主动作。智力衰减,判断力、记忆力、认知能力减退。一般来说,导致患者死亡的原因是因为突然跌倒或者感染其他并发症。;一、蛋白质的两性电离和等电点;第33页/共45页;二、蛋白质的胶体性质;三、蛋白质变性(denaturation)作用;;2.特点:1)空间结构破坏(即次级键、二硫键断裂)
2)一级结构存在(肽键存在与水解不同点)
3)立即去除变性因素出现复性
4)理化性质改变:溶解度、粘度、吸光度变化
5)功能改变: 如酶、激素失活
6)易被蛋白酶水解
3.意义:变性——消毒、灭菌 防止感染或交叉感
染
防止变性——保存生物制品;四、蛋白质沉淀作用 ;第39页/共45页;常见蛋白质沉淀方法:
1.盐析
2.有机溶剂沉淀法
3.生物碱试剂沉淀法
4.重金属盐沉淀法;1.盐析
Pr + 高浓度中性盐 Pr↓
(Na2SO4、(NH4)2SO4、NaCl) 有活性,含盐
↓ 透析
纯净Pr
2.有机溶剂沉淀法
pI 蒸发(低温)
Pr + 有机溶剂 Pr↓
有活性 含有机溶剂
3.生物碱试剂沉淀法
COOH H+
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