生物化学王镜岩蛋白质的高级结构.pptxVIP

生物化学王镜岩蛋白质的高级结构;研究蛋白质空间结构的方法;X-Ray衍射决定蛋白质空间构象;核磁共振是确定蛋白质分子在溶液中的动态结构的唯一方法;氢原子的核磁共振谱;维持蛋白质分子构象的作用力a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键;第7页/共56页; ;酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）;完全伸展的多肽主链构象;第11页/共56页;;蛋白质的二级结构;Linus Carl Pauling (1901-1994);第15页/共56页;;;;;;β－折叠（β-pleated sheet）;第22页/共56页;; β－转角（β-turn）;;;无规则卷曲示意图;纤维状蛋白质：动物体的基本支架和外保护成分，分子具规则的线性结构。;第29页/共56页;第30页/共56页;第31页/共56页;第32页/共56页;第33页/共56页;4. 蛋白质的超二级结构;超二级结构类型;;5. 结构域（structure domain）; 蛋白质的三级结构;三级结构的某些特征 ;球状蛋白质： 其种类远比纤维状蛋白质多，蛋白质结构的复杂性和功能的多样性主要体现在球状蛋白质； 球状蛋白质的整个肽链没有均一的二级结构，但具有多种二级结构元件如α螺旋、β折叠片、无规卷曲等，由此构建的三级结构—结构域，并将球状蛋白质分成4大类； 其三维结构具有明显的 折叠层次，且疏水测链球状分子内部，亲水侧链暴露在分子表面； 在多数的胞内酶、血浆蛋白及蛋白类激素都属于球状蛋白质。;卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域;肌红蛋白三级结构;核糖核酸酶三级结构示意图;蛋白质变性与复性;●蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。/v_show/id_XMTQxNzU4MTU2.html ;核糖核酸酶变性与复性作用;多肽链的折叠是一个有序的过程 ;蛋白质的结构预测;许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的.空间排布和亚基间的相互作???。如，血红蛋白的四级结构得测定由佩鲁茨1958年完成，其结构要点为： 球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基 两条α链，两条β链，α2β2 α 链：141个残基； β链：146 个残基 分子量65 000 含四个血红素辅基 亲水性侧链基团在分子表面， 疏水性基团在分子内部;原体;第51页/共56页;寡聚体蛋白质存在的意义;作用力 破坏因子 氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 二硫键：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA;本章小节; 思考题;感谢观看!