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简答题 1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？ 蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。蛋白质在生命活动中的意义：储存能量；运输作用，如血红蛋白可以运输氧气；免疫作用，如免疫球蛋白；调节作用，如合成生长激素等；构成机体的组织和器官等。 2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式 蛋白质是由碳、氢、氧、氮、硫组成，有些蛋白质可能还会含有磷、铁、铜、碘、锌、钼等。蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。 3．什么是氨基酸的两性解离和等电点？ 氨基酸中既含有-COOH，又含有-NH2，可以发生两种电离：一种是酸性的，一种是碱性的，所以叫两性电离；调整溶液的PH，使氨基酸上-COOH与 -NH3解离度完全相等，即氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点。 4、为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 蛋白质的分子量很大，在水溶液中中形成的颗粒，具有胶体性质.蛋白质颗粒表面带有许多极性基团，和水具有高度亲和性，当水与蛋白质相遇时，很容易被吸引，在表面形成一层水化层，它的存在使蛋白质不会聚成大颗粒，因此蛋白质在水溶液中比较稳定，不易沉淀。另一个原因是在蛋白质分子在非等电状态时带有相同电荷，使颗粒相互排斥，不至凝集沉淀。 论述题 1．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。 蛋白质空间结构层次：一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序； 二级结构指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构，包括：ɑ-螺旋，β-折叠，β-转角，β凸起，无规则卷曲； 超二级结构：指若干相邻的二级结构中的构象单元，彼此相互作用形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，常见的有：αα、βαβ、βαβαβ、ββ、β曲折、希腊图案拓扑结构 结构域指多肽链在超二级结构基础上进一步盘曲折叠成的近似球状的紧密结构； 三级结构指多肽链在二级超二级结构域等结构层次的基础上，主链构象和侧链构象相互作用组装完成的完整的结构单元 四级结构：许多蛋白质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位构成，每个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而成的特定的构象 2．简述蛋白质的a-螺旋和β-折叠 α-螺旋的结构要点： 多肽链中各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为0.54nm，两个氨基酸残基间距0.15nm，螺旋直径0.6nm； 螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成氢键，取向几乎与螺旋轴平行.这样构成的由一个氢键闭合的环，包含16个原子；因此，α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋； 典型的α-螺旋的头四个酰胺H和最后四个羰基O不参与氢键形成，n个残基形成的螺旋含n-4个氢键 天然蛋白质分子中多为右手螺旋。 β-折叠的结构要点： 折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的，氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。平行折叠中每个残基长度0.325nm，反平行折叠中长0.347nm 3．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点 蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。 如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大.这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 4．简述蛋白质功能的多样性？ 结构的多样性决定了功能多样性，概括有：①构成细胞和生物体的重要物质如肌动蛋白；②催化作用：如酶；③调节作用：如胰岛素、生长激素；④免疫作用：如抗体，抗原（不是蛋白质）；⑤运输作用：如红细胞中的血红蛋白。 5．试述蛋白质结构与功能的关系 蛋白质是功能性大分子，功能与结构高度统一，每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以，蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了，而且从某种程度上来说，蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。 6．蛋白质有哪些重要功能 蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋