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蚯蚓纤溶酶的分离纯化及部分组分的性质的中期报告 蚯蚓纤溶酶是一种能够在凝血系统中降解纤维蛋白的酶类物质，对于溶解血栓、促进血液循环等有着重要的生理功能。为了深入研究该酶的性质及其在生物体内的作用机制，本研究在蚯蚓体内分离纯化蚯蚓纤溶酶，并对其部分组分的性质进行了探究。 首先，我们从新鲜蚯蚓全身中提取了粗提物，经过硫酸铵饱和度逐步沉淀、离子交换层析和凝胶过滤层析等步骤，成功分离出了蚯蚓纤溶酶。进一步对纤溶酶进行SDS电泳分析，发现其分子量约为35kDa，与文献报道相符。 然后，我们利用离子交换层析技术将纤溶酶分离成三个部分组分，分别为FⅠ、FⅡ和FⅢ。通过测定其酶活力、比活力和纯度等指标，发现FⅠ表现出最高的酶活力和比活力，纯度也最高，为约90%。进一步的研究发现，FⅠ能够被胰蛋白酶和肝酶等蛋白酶水解，而FⅡ和FⅢ则比较稳定。 最后，我们对FⅠ的一些性质进行了初步探究。实验发现，FⅠ的最适反应pH为8.0左右，最适反应温度为40℃。在一定范围内，其酶活力与离子浓度呈正相关关系，与金属离子及螯合剂则呈多样性反应。 综合以上结果，我们初步得出结论：蚯蚓纤溶酶能够被成功分离纯化，其中FⅠ表现出最高的酶活力和纯度，且具有一定的酶活性相关性和离子浓度相关性。这些结果为深入研究蚯蚓纤溶酶的生理功能和作用机制提供了重要的基础和数据。