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AMP激活蛋白激酶α亚基C末端影响激酶活性的中期报告 AMP激活蛋白激酶（AMPK）是一个广泛存在于真核生物中的重要信号分子，参与细胞能量代谢、葡萄糖和脂肪酸代谢等生物学过程。AMPK由α、β、γ三个亚基组成，其中α亚基被认为是AMPK的核心亚基，具有激酶活性。AMPKα亚基分为N端和C端，N端包括催化子和肽底物结合区域，C端则参与AMPK亚基的组装和调节。先前的研究表明，AMPKα亚基的C端影响AMPK整体结构的稳定性和亚基间的相互作用，从而影响AMPK的活性。 本次研究旨在探讨AMPKα亚基C端对激酶活性的影响。首先通过人源性AMPKα1和α2亚基在Sf9细胞中的异源表达获得了纯化的AMPKα1/α2亚基单体和异二聚体，进一步通过动态光散射（DLS）和分子模拟模拟研究了AMPKα亚基的分子结构和组装方式。 利用上述实验手段和AMPK抑制剂（Compound C）对AMPKα亚基的激酶活性进行了测定。结果表明，与纯化的AMPKα2亚基单体相比，具有完整的C端的AMPKα1亚基和AMPKα1/α2异二聚体表现出更高的激酶活性。此外，AMPK抑制剂Compound C能抑制AMPKα亚基的激酶活性，但对α亚基组装方式及整体结构没有明显的影响。 综合上述结果，本研究证实了AMPKα亚基C端对激酶活性的影响，这一结果有助于深入理解AMPK功能和调节机制，为AMPK的临床应用提供新的策略和思路。