蛋白质的结构和功能3.pptVIP

1-4 一级结构改变可引起疾病 例如：镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 本文档共99页；当前第63页；编辑于星期三\18点6分 2.蛋白质空间结构与功能的关系 2-1 Hb亚基与Mb空间结构相似，都具有运输氧气的功能 Mb Hbα Hbβ HbA 本文档共99页；当前第64页；编辑于星期三\18点6分 2-2 Hb亚基构象变化可影响亚基与氧结合 Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 O2 saturation pO2(mmHg) P50 P50 Hb 和Mb的氧结合/解离曲线 S型 矩型 本文档共99页；当前第65页；编辑于星期三\18点6分 变构效应(allosteric effect) 又称别构效应。是指寡聚体蛋白质与其配体结合后，引起该蛋白质分子的构象变化，而导致其活性改变的现象。 本文档共99页；当前第66页；编辑于星期三\18点6分 * 协同效应(cooperativity) 寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中其他亚基与配体结合能力的现象，称之。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 本文档共99页；当前第67页；编辑于星期三\18点6分 Deoxy-Hb Oxy-Hb 本文档共99页；当前第68页；编辑于星期三\18点6分 O2 血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 本文档共99页；当前第69页；编辑于星期三\18点6分 2-3 蛋白质构象改变与疾病 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。这类疾病如：人纹状体脊髓变性病、脑退行性疾病、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 本文档共99页；当前第70页；编辑于星期三\18点6分 PrPc α-螺旋 PrPsc β-折叠 正常 疯牛病 本文档共99页；当前第71页；编辑于星期三\18点6分 第4节 蛋白质的理化性质 Section 4 The Physical Chemical Characters of Protein 本文档共99页；当前第72页；编辑于星期三\18点6分 1.蛋白质的两性解离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 。 本文档共99页；当前第73页；编辑于星期三\18点6分 2.蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至数百万kD，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 稳定蛋白质胶体的因素：颗粒表面电荷、水化膜。 本文档共99页；当前第74页；编辑于星期三\18点6分 + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质 水化膜 + + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒 酸 碱 酸 碱 酸 碱 脱水作用 脱水作用 脱水作用 溶液中蛋白质的聚沉 本文档共99页；当前第75页；编辑于星期三\18点6分 1.蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。 稳定蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 蛋白质一级结构是空间结构和功能的基础，但不是唯一的因素。 本文档共99页；当前第31页；编辑于星期三\18点6分 本文档共99页；当前第32页；编辑于星期三\18点6分 2.蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链中某个肽段的主链骨架原子的相对空间位置。 主链骨架原子包括N(H)，C(O)和相邻的2个C ?。 稳定蛋白质二