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⽣物化学复习题（简答题+答案）

⽣物化学复习题

第⼀章绪论

1.简述⽣物化学的定义及⽣物化学的研究范围。(P1)

答：定义：⽣物化学就是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。

研究范围：第⼀⽅⾯是关于⽣命有机体的化学组成、⽣物分⼦，特别的⽣物⼤分⼦的结构、相互关系及其功能。第⼆⽅⾯是细

胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进⾏的化学过程。第三⽅⾯是组织和器官机能的⽣物化学。

2.简述⽣物化学的发展概况(了解)

答：⽣物化学经历了静态⽣化—动态⽣化—机能⽣化这⼏个历程。⽣物化学的发展经历了真理与谬误⽃争的曲折道路，同时也

是化学、微⽣物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。展望未来，以⽣物⼤分⼦为中⼼的结构⽣物学、基因组

学和蛋⽩质组学、⽣物信息学、细胞信号传导等研究显⽰出⽆⽐⼴阔的前景。现代⽣物化学从各个⽅⾯融⼊⽣命科学发展的主

流当中，同时也为动物⽣产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。

３、简述⽣物化学与其他学科的关系。(了解)

答：⽣物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究⼿段，如电⼦显微镜，超离⼼、

⾊谱、同位素⽰踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为⽣物化学的发展提供了强有⼒的⼯具。

4.简述动物⽣物化学与动物健康和动物⽣产的关系。

答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提⾼饲料

营养作⽤的基础。

2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过⽣化

的检查，可帮助疾病的诊断。

第⼆章蛋⽩质

1.蛋⽩质在⽣命活动中的作⽤有哪些？(了解)

答：1.催化功能。2.贮存于运输功能。3.调节功能.。4.运动功能。5.防御功能。6.营养功能。

7.作为结构成分。8.作为膜的组成成分。9.参与遗传活动

2.何谓简单蛋⽩和结合蛋⽩？(P23-24)

答：简单蛋⽩：（⼜称单纯蛋⽩质）经过⽔解之后，只产⽣各种氨基酸。根据溶解度的不同，可以将简单蛋⽩质分为清蛋⽩、

球蛋⽩、⾕蛋⽩、醇溶蛋⽩、组蛋⽩、精蛋⽩以及硬蛋⽩7类。

结合蛋⽩：由蛋⽩质和⾮蛋⽩质两部分组成，⽔解时除了产⽣氨基酸之外，还产⽣⾮蛋⽩组分。⾮蛋⽩组分称⾮辅基。根据辅

基种类的不同，可以讲结合蛋⽩分为核蛋⽩、糖蛋⽩、脂蛋⽩、磷蛋⽩、黄素蛋⽩、⾊蛋⽩以及⾦属蛋⽩7类。

3.存在于蛋⽩质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特性？(P25)

答：1）除脯氨酸外，其余的氨基酸的化学结构可以⽤COOHCHNHR2表⽰。所有的氨基都在α-碳原⼦上，故称为α-氨基酸。

（脯氨酸为α-亚氨基酸）。除⽢氨酸外，其余α-碳原⼦都是⼿性碳原⼦，具有旋光性。

2）Gly没有⼿性碳原⼦，⽆旋光性；Pro为α-亚氨基酸.

4.组成蛋⽩质的元素有哪些？哪⼀种为蛋⽩质分⼦的特征性成分？测定其含量有何⽤途？(P24)

答：1）C、H、O、N；2）特性成分：N；3）⽤途：蛋⽩质的氮含量⽐较恒定，均为16％，可通过测定N的含量，计算⽣物

样品中蛋⽩质的含量。

5.依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基酸分为哪⼏⼤类？Phe属于哪⼀类？(P25-25)

答：1）分为⾮极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、带正电荷极性氨基酸、带负电荷极性氨基酸。2）Phe为苯丙氨酸，是⾮

极性氨基酸。

6.何谓氨基酸的两性解离及等电点？(P28-29)

答：两性电离：氨基酸分⼦既有含酸性的羧基（-COOH），⼜含有碱性的氨基（-NH2-）前者能提供质⼦变成-COO-，后者能

接受质⼦变成-NH3+，这就是氨基酸的两性解离。

等电点:溶液在某⼀特定的pH时，某种氨基酸以两性离⼦形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向正极移

动，也不向负极移动。这时，溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。PHPI时，氨基酸带负电，PH

7.何谓多肽链的主链、肽键、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基？(P30-31)

答：主链：-N-Cα-C-

肽键：⼀个氨基酸分⼦的α-羧基与下⼀个氨基酸分⼦的α-氨基脱⽔缩合形成的C-N键。N-端：把含有α-氨基的氨基酸残基写

在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端）

C-端：把含有α-羧基的氨基酸残基写在多肽链的右边，称为C-末端（羧基端）

肽单位：蛋⽩质中肽键的C、N及其相连的4个原⼦共同组成肽单位。

氨基酸残基：蛋⽩质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分⼦，称为氨基酸残基。

8.什么是蛋⽩质构象？构象与构型有何不同？(P33)