江南大学《食品化学》第五章 蛋白质.pptx

第五章蛋白质(Protein);

第一节引言

第二节分类及组成

第三节蛋白质结构

第四节蛋白质变性

第五节理化功能性质

第六节营养性质（自学）

第七节食品加工中蛋白质的营养和理化功能性质变化（自学）

第八节蛋白质改性（自学）

第九节常见食品蛋白质;

定义：由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具

有一定空间结构的物质

.蛋白质是构成生物体的基本物质----约占人体全部质量的18%

.大部分酶是蛋白质----已经发现数以千计的酶

.食品的基本组分之一

.动物蛋白：瘦肉、蛋类、鱼类等

.植物蛋白：米面、豆类等

.菌体蛋白（单细胞蛋白）：酵母、细菌、藻类等;

?酶催化

?结构蛋白

?收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）

?激素（胰岛素、生长激素）

?传递蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白）

?抗体（免疫球蛋白）

?贮藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）

?保护蛋白（毒素和过敏素）;

食物名称;

根据分子组成

?简单蛋白质（homoproteins）

仅由氨基酸组成的蛋白质，水解后产物只有氨基酸

?如溶菌酶、核糖核酸酶、胰岛素等

?结合蛋白质（heteroproteins）

简单蛋白质与非蛋白质物质（辅基）结合而成

?如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白等;;

由多肽链自身折叠而造成

许多细胞外分泌物，酶，抗体等都是球状蛋白;

分类名称;;

第三节蛋白质结构;

氨基酸是组成蛋白质的最基本单位；天然蛋白质中仅含L-氨基酸;

?非极性氨基酸9个

Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val、Phe、Trp

?不带电荷的极性氨基酸5个

SER，THR，TYR，CYS，GLY

?带正电荷的极性氨基酸3个

LYS，ARG，HIS

?带负电荷的极性氨基酸2个

ASP，GLU;

甘丙缬亮异脂链

丝苏半蛋羟硫添脯酪色苯杂芳环天谷精赖组酸碱;;

6;

His在婴儿阶段很重要;

鸡蛋大豆蛋白芝麻富含必须氨基酸;

氨基酸;

3.4等电点（isoelectricpoint）

?侧链不含有带电荷基团的氨基酸，pI=（pKa1+pKa2）/2

?酸性氨基??，pI=（pKa1+pKa3）/2

?碱性氨基酸，pI=（pKa2+pKa3）/2;

?基因序列决定氨基酸序列

?肽键的O-C-N三个原子共面

?C-N有部分双键性质

?肽链不能自由旋转;

?每圈包含3.6个氨基酸残基

?每一个氨基酸残基的转角为100?

?依靠氢键稳定，氢键圈中包含13个主链原子，3.613螺旋

?氢键平行于螺旋轴而定向

?氢键的N、H和O原子几乎处在一条直线上;

N-Cα键不可转动，φ角固定70°

G(Gly)-X(Pro)-Y(OH-Pro);;

3.6二级结构----折叠（sheet） ;

二级结构的一个例子---丝蛋白（Fibroin） ;

蛋白质;

3.8圆二色谱（circulardichroism）波长175-250nm ;

用CD技术表征蛋白质结构的一个例子;

?1条肽链

?结构维持：非共价键作用力

?称为n聚体（n为单体数量）

?亚基可以相同，可以不同

?是亚基非共价结合的结果;;

第四节蛋白质变性（Denaturation） ;

诱导变性作用力;

（1）空间相互作用

?肽链的朝向

?氨基酸残基的位置;

?原子和分子间的相互作用力（非化学性）

?能量很弱

?数量庞大

?取决于间距

?对于蛋白质的折叠和稳定性的贡献是显著的;

（3）化学相互作用（chemicalinteractions）

(a)静电相互作用（electrostaticinteraction）取决于带电氨基酸数量

(b)氢键(hydrogenbonding)取决于极性氨基酸数量

(c)二硫键（disulfidebond）取决于半胱氨酸数量及位置

(d)疏水相互作用（hydrophobicassociation）取决于非极性氨基酸数量

(e)金属离子在某些氨基酸残基之间形成桥联结构

常见的由钙稳定的蛋白质如牛乳清蛋白和a-淀粉酶;;

各种作用力的强度;

?四级结构变化：亚基分离或空间排布发生变化

?三级结构变化：共价键（二硫键）断裂、极性相互作用（氢键）和疏水相互作用破坏

?二级结构变化：规则结构（螺旋/折叠）转变为无序结构

?一级结构变化：一般不发生肽链断