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ProcessBiochemistry46(2011)1248–1256
ContentslistsavailableatScienceDirect
ProcessBiochemistry
journalhomepage:www.elsev/locate/procbio
Alkaline-proteasefromBacilluslicheniformisMP1:Purification,characterization
andpotentialapplicationasadetergentadditiveandforshrimpwaste
deproteinization
KemelJellouli∗,OlfaGhorbel-Bellaaj,HanenBenAyed,LailaManni,RymAgrebi,MoncefNasri
LaboratoiredeGénieEnzymatiqueetdeMicrobiologie,EcoleNationaled’IngénieursdeSfax,B.P.1173-3038Sfax,Tunisia
articleinfoabstract
Articlehistory:Adetergentstablealkalineserine-proteasefromBacilluslicheniformisMP1waspurifiedinthreesteps:
Received28November2010ultrafiltrationusinga10kDacut-offmembrane,SephadexG-100gelfiltration,andMonoQ-Sepharoseion
Receivedinrevisedform2February2011exchangechromatographywitha3.9-foldincreaseinspecificactivityand48.2%recovery.TheN-terminal
Accepted8February2011
aminoacidsequenceofthefirst14aminoacidsofthepurifiedenzymewasAQTVPYGIPLIKAD.Themolec-
ularweightofthepurifiedenzymewasestimatedtobe30kDa.TheoptimumpHandtemperatureofthe
Keywords:purifiedproteasewere10.0and70◦C,respectively,usingcaseinasasubstrate.Itshowedhighstabil-
Bacilluslicheniformis
itytowardsalkalinepH,non-ionicsurfactantsandwasrelative
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