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3, 影响酶促反应速率的其他因素
1pH
温度：在一定的范围内，V随温度的升高而增加；
温度达到一定高度后，蛋白酶开始变性，活性下降，V降低，直至完全失活。
激活剂
无机离子
有机小分子
生物大分子激活剂： 某些蛋白酶
抑制剂对反应速度的影响
酶的抑制剂的抑制作用，要与变性剂的失活作用区别开。
抑制剂对酶有一定选择性
引起变性的因素对酶没有选择性
抑制作用不同于失活作用，前者酶蛋白没有变性，只是酶活力受到抑制。
不可逆性抑制
两类抑制作用
竞争性抑制可逆性抑制 非竞争性抑制
作用特征无抑制剂
作用特征
无抑制剂
竞争性I
非竞争性I
反竞争性I
动力学参数
与I结合组分 E E、ES ES
表观Km Km
增大
不变
减小
最大速度 Vmax
不变
降低
降低
林-贝氏作图
斜率 Km/Vmax 增大 增大 不变
纵轴截距
1/Vmax
不变
增大
增大
横轴截距
-1/Km
增大
不变
减小
§3.4 酶的调节
别构调节酶活性的调节（快速调节） 酶原激活
共价修饰调节
调节方式
酶含量的调节（缓慢调节）
参考本书P639五、基因表达的调节
1,酶的别构调节
1.1概念
别构效应（allostericeffect）别构酶（allostericenzyme）
同促效应（homotropicallostericeffect）异促效应（heterotropicallostericeffect）协同效应（cooperativity）(正、负)
别构效应剂（allosteric effector）
1.2别构酶的特点（重点）
一般是寡聚酶。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。
具有别构效应
当别构剂与调节亚基或调节部位结合后，就可导致酶的空间构象发生改变，从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。
别构酶的动力学
别构酶的v对[S]作图不服从米氏方程，不呈直角双曲线，多数呈S型曲线（正协同），有的则呈较为平坦的曲线（负协同）。--------同促别构酶（见书P184图11-16A）
异促别构酶：K系统别构酶曲线、V系统别构酶曲线（见书P184图11-16B、C）（了解）
协同性配体结合的模型
MWCmodel
无配体时，T和R态处于动态平衡；T态和R态的转变是采取齐变的方式；同步变构、非杂合态、对称性；
同促效应必然是正协同的效果利于说明由底物调节的效应
KNFmodel
无配体时只以一种构象态T存在；酶分子中亚基构象的改变是有序的；渐变、杂合态；
解释正、负协同效应
利于说明非底物调节的效应
别构酶举例
1、ATCase（E.coli天冬氨酸转氨甲酰酶）(正协同别构酶)图11-21、11-22（酶的结构要清楚）
底物是酶的正同促效应物；其曲线也即图11-16中标有“正协同性”的S型曲线。
ATP提高酶与底物的亲和性，是酶的正异促效应物；CTP-降低酶与底物的亲和性，是酶的负异促效应物；ATP与CTP相互竞争调节部位。
底物、ATP对酶具有正协同效应；CTP对酶具有负协同效应。可用MWCmodel解释其别构效应。
2、甘油醛-3-磷酸脱氢酶(负协同别构酶)
可用KNFmodel解释其负的别构效应。底物NAD+是该酶的负同促效应物。其曲线即为图
11-16中标有“负协同性”的比较平坦的曲线，注意它不是直角双曲线。
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