(94)--第一章、蛋 白质（2）生物化学.ppt

第一章、蛋白质(Protein)

什么是蛋白质？蛋白质是怎样构成的？蛋白质具有哪些功能？蛋白质结构与功能的关系？

第一章、蛋白质第一节、概述第二节、氨基酸的结构与性质第三节、蛋白质的分子结构第四节、蛋白质结构与功能的关系第五节、蛋白质的分离、纯化和表征

氨基酸结构与分类基本结构与R基的构成氨基酸的分类物理性质旋光性和光吸收化学性质氨基酸的离解性质各基团参与的化学反应

一、氨基酸的结构与分类1、氨基酸的基本结构COOHH2NCHα-碳原子基团RR基团α-氨基酸基本结构通式氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从所有蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种（标准氨基酸，standardaminoacids)，除脯氨酸外，这些天然氨基酸都是α-氨基酸。

一、氨基酸的结构与分类（1）α-氨基酸：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基不带电形式H2N—Cα—HCOOHR+H3N—Cα—HCOO-R两性离子形式（中性pH）1、氨基酸的基本结构

一、氨基酸的结构与分类（2）Cα如是不对称C（除Gly），则：具有两种立体异构体[D-型和L-型]（蛋白质中的AA都是L-型）；具有旋光性（手性）[左旋（-）或右旋（+）]。1、氨基酸的基本结构Gly

一、氨基酸的结构与分类丙氨酸（Ala，A） 精氨酸（Arg，R） 天冬酰胺（Asn，N）甘氨酸（Gly，G） 组氨酸（His，H） 天冬氨酸（Asp，D）亮氨酸（Leu，L） 赖氨酸（Lys，K）半胱氨酸（Cys，C）脯氨酸（Pro，P） 丝氨酸（Ser，S）谷氨酰胺（Gln，Q）谷氨酸（Glu，E） 苏氨酸（Thr，T）甲硫氨酸（Met，M）色氨酸（Trp，W） 酪氨酸（Tyr，Y）苯丙氨酸（Phe，F）缬氨酸（Val，V） 异亮氨酸（Ile，I）2、20种氨基酸的侧链基团

(Gln,Q)(Asn,N)

NH2

一、氨基酸的结构与分类（1）按照R基的化学结构脂肪簇氨基酸：①中性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile；②含羟基或硫氨基酸：Ser、Thr、Cys、Met；③酸性氨基酸及其酰胺：Asp、Glu、Asn、Gln；④碱性氨基酸：Lys、Arg芳香簇氨基酸：Phe、Tyr、Trp杂环簇氨基酸：His、Pro3、氨基酸的分类

一、氨基酸的结构与分类（2）按照R基的极性性质非极性R基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met不带电荷的极性R基氨基酸：Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln带正电荷的R基氨基酸：Lys、Arg、His带负电荷的R基氨基酸：Asp、Glu3、常见蛋白质氨基酸的分类

注：二十种氨基酸的结构特点支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、甲硫氨酸（含硫甲基）含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸含胍基的氨基酸：精氨酸含咪唑基的氨基酸：组氨酸亚氨基酸：脯氨酸含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺含吲哚基的氨基酸：色氨酸含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸

一、氨基酸的结构与分类胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内)交联。Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，它往往存在于许多酶的活性中心。非极性氨基酸一般形成蛋白质的疏水核心，带电荷的和极性氨基酸位于表面。酶的活性中心：His、Ser、Cys。3、常见蛋白质氨基酸的分类

一、氨基酸的结构与分类缬氨酸(Val) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile)苏氨酸(Thr)赖氨酸(Lys) 甲硫氨酸(Met)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)婴儿时期所需:精氨酸(Arg)、组氨酸(His)早产儿所需：色氨酸(Trp)、半胱氨酸(Cys)4、人体所需的八种必需氨基酸

一、氨基酸的结构与分类不常见蛋白质氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的，包括重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸（存在于胶原蛋白）、N-甲基赖氨酸和3,5-二碘酪氨酸等。5、几种重要的不常见蛋白质氨基酸

一、氨基酸的结构与分类（1）L-型α–氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸和L-鸟氨酸；（2）D-型氨基酸：D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短杆菌肽S）；（3）β、γ、δ-氨基酸：β-Ala（泛素--76个aa，引导蛋白质的水解）、