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;1.调整酶在细胞内浓度
如:大肠杆菌葡萄糖效应,即在有葡萄
糖存在时,它不利用乳糖。原理能够
用乳糖操纵子模型来解释。;;2.生理调整或激素调整
在特殊生理条件下,分泌某一个激素来调整酶活性。如:乳腺组织中乳糖合成酶。
乳糖合成酶是蛋白A和蛋白B两组分组成复合物,能够催化乳糖合成反应:;蛋白A不能催化上述反应而能催化下述合成反应:
UDP-半乳糖+N-乙酰葡糖胺N-乙酰半乳糖胺+UDP
蛋白B本身无催化能力,但其与蛋白A结合,能够改变蛋白A底物专一性。;3、共价修饰调整
不可逆共价调整——酶原激活;;胰凝乳蛋白酶原受胰蛋白酶作用后,Arg15-Ile16间肽键被打断,形成了新Ile16末端,这个新末端氨基再与酶分子内部Asp194发生静电作用,触发一系列构象改变:Met192从酶分子深层移动到酶分子表面,第187及第193残基愈加舒展等,这些改变总结果是造成一个口袋——允许带芳香族底物或带一个较大非极性脂肪族链底物进入专一性部位
;消化系统其它蛋白水解酶原激活;胰蛋白酶原;总而言之,酶原激活有两个特点:
是蛋白质肽链水解过程,不可逆激活后,不能变为酶原状态,因而这是“一次性”调整,能及时地从靶部位经过本身催化或组织蛋白酶作用而降解移去
都是经过级联络统实现快速信号放大过程,以完成特定功效;可逆共价调整
因为其它酶对其结构进行共价修饰,而使其在活性形式与非活性形式之间进行互变.
第一个类型是磷酸化酶及其它一些酶,它们经过接收ATP转来磷酸基共价修饰,或脱下磷酸基,来调整酶活性:
酶无活性形式酶有活性形式
最经典例子是动物组织中糖原磷酸化酶:
(葡萄糖)n+Pi(葡萄糖)n-1+1-磷酸-葡萄糖
;糖原磷酸化酶活性形式及非活性形式间平衡,是磷酸基共价地结合到酶上或从酶上脱下,从而控制调整磷酸化酶活性
糖原磷酸化酶及其它受共价修饰调整调整酶能够将化学信号极大放大。
如一分子磷酸化酶激酶能够催化几千个无活性磷酸化酶b分子变为有活性磷酸化酶a,从而催化糖原形成几千个分子1-磷酸葡萄糖,这就形成了含有两步级联放大(amplificationcascade)实际上这两个酶是肾上腺素激素分子化学信号造成组织中糖原急剧分解一个更长级联放大中一部分.见图;
;第二种类型是大肠杆菌谷氨酰胺合成酶及其它一些酶,它们受ATP转来酰苷酰基共价修饰,或酶促脱酰苷酰基,而调整酶活性:
酶活性较高形式酶活性较低形式
谷氨酰胺合成酶催化以下反应:
ATP+谷氨酸+NH3ADP+谷氨酰胺+Pi
它有12个亚基,酰苷酰基从ATP脱下后连接到每一个亚基专一性酪氨酸残基上,产生低活性形式酪氨酸酚羟基酰苷酰衍生物;4.抑制剂调整;抑制作用类型;不可逆抑制作用分类;可逆抑制作用分类;竞争性抑制;;竞争性抑制动力学;;在非竞争性抑制中存在以下平衡;非竞争性抑制动力学;;;5.反馈调整(或称别构调整)
早已发觉,许多物质合成代谢路径一连串反应中,催化第一步反应酶或者是序列交叉处酶大多能被全部序列最终产物控制——反馈抑制。
催化第一部反应酶或分叉处酶即属于别构酶。
;;;;已知别构酶结构特点:
▲有多个亚基、有四级结构;
▲除了有能够结合底物酶活性中心之外,还有能够结合调整物别构中心,而且,这两个中心位于酶蛋白不一样部位上,或处于不一样亚基上(如ATCase),或处于同一个亚基不一样部位上。;别构酶调整酶活性机理;齐变模型或对称模型
;别构调整动力学;这种S型反应表达为当底物浓度发生较小改变时,别构酶能够极大程度控制着反应速度,这就是别构酶能够灵敏地调整酶反应速度原因所在,即正协同效应使得酶反应速度对底物浓度改变极为敏感
另有一类含有负协同效应酶,在这种曲线中,在底物浓度较低范围内酶活力上升很快,但继续下去,底物浓度虽有较大提升,但反应速度升高却较小,也就是说负协同效应能够使酶反应速度对外界环境中底物浓度改变不敏感
;正负协同效应区分;Koshland等人提议,用以下百分比式定量判断与区分三类酶:
Rs=——————————————————————————
▲经典米氏类型酶Rs=81
▲含有正协同效应别构酶Rs81
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