《生物化学》名词解释.pdfVIP

生物化学：用化学的理论和方法研究生物体组成、结构、功能和生命过程中物质及能量变

化规律的学科。

转化作用：从一种细菌中得到DNA通过一定途径进入另一种细菌，从而引起后者遗传特性

的改变。

核酸：是由几十个甚至几千万个核苷酸聚合而成的具有一定空间结构的大分子化合物。

超螺旋:双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构，包括DNA扭曲、超螺旋、多重螺旋

和连环等。

核酸的杂交：是指不同来源的单链核酸之间可通过碱基互补形成双螺旋结构。

寡聚蛋白质：某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通过非共价结合而成，称寡

聚蛋白质。

α-氨基酸：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。

肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽

键，产生的化合物叫做肽。

蛋白质的一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。

蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相

互关系及侧链构象的内容。

β-折叠：是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。

无规则卷曲：又称自由卷曲，是指没有一定规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常处于这

种构象区域。

超二级结构：指蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认

的二级结构组合体。

结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对

独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。

蛋白质的三级结构：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和

侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。

蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的

蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基。

同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。

别构效应：是指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子

构象、性质和功能发生变化。

蛋白质的等电点（pI）：当某蛋白质在一定的pH的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电

场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值叫做该蛋白质的等电点。

变性作用：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和

生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性作用。

复性：蛋白质的变性作用若不过于剧烈，则是一种可逆过程。高级结构松散了的变性蛋白质

通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生

物活性，这种现象称为复性。

蛋白质的沉淀作用：蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，水膜和电荷一旦除去，蛋

白质溶液的稳定性就被破坏，蛋白质就会从溶液中沉淀下来，此现象即为蛋白质的沉淀作用。

胞内酶：由细胞内产生并在细胞内发挥作用的酶。

胞外酶：将细胞内产生后分泌细胞外起作用的酶。

酶所催化的反应称作酶促反应，发生化学反应前的物质称底物，而反应后生成的物质称产物。

同工酶：指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶。

变构酶（别构酶）：是指一些含有2个或2个以上亚基的寡聚酶。

具有变构效应的酶叫变构酶，引起变构的小分子物质叫变构剂(调节物)。

正变构剂(正调节物)：使酶活性升高的变构叫正变构，此时的变构剂叫正变构剂(正调节物)。

负变构剂(负调节物)：使酶活性降低的变构叫负变构，此时的变构剂叫负变构剂(负调节物)。

酶原：酶在生物体内首先合成出来的无活性前体。

酶原的激活：酶原必须在一定的条件下去掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生一

定的变化，才有活性，这一过程称为酶原激活。

活化能：分子由常态转变为活化状态所需要的能量称为活化能。

邻近效应：两个底物分子相邻近，大大提高了底物的有效浓度。

定向效应：底物分子还在活性中心“定向”排布，有利于原子轨道的重叠——轨道定向，

使分子间反应近似于分子内反应。

酸碱催化：酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体(或质子受体)对底物进行酸或碱催

化。

酸催化：在酶的活性中心上，有些基团是质子供体（酸催化基团），可以向底物分子提供质

子，称为酸催化。

碱催化：有些催化基团是质子受体（碱催化基团），可以从底物分子上接受质子称为碱催化。

酸碱共同催化：酶活性部位上有几个基团分别作为质子的供体和受体。

竞争性抑制作用：某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶的活性中心并与之结合，

从而减少了酶与底物的结合，因而降低酶反应速度。这种作用称为竞争性抑制作用。

非竞争性抑