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SPOCK1的生物学研究进展
毕丹丹;成秉林;葛瑞胜;张淑君
【摘要】细胞外基质蛋白多糖SPOCK1(sparc/osteonectin,cWcV,andkazal-
likedomainsproteoglycan1,SPOCK1)是新发现的钙离子结合蛋白多糖家族的
成员之一.早期因其参与调控中枢神经系统而被人们所认识.近年来,因其具有促进肿
瘤的形成、促进侵袭和转移、抑制凋亡并调节细胞外基质重构等多种生物学功能而
备受关注与研究.然而,此较新颖的基因在肿瘤中的研究仍然有限,如果将SPOCK1
应用于肿瘤的诊断及预后的评估中,还需对其促肿瘤的生物学作用有更深入的了解.
本文就其生物化学、促肿瘤的生物学功能等方面进行综述.
【期刊名称】《医学研究杂志》
【年(卷),期】2016(045)005
【总页数】4页(P180-182,186)
【关键词】SPOCK1;侵袭;转移;凋亡
【作者】毕丹丹;成秉林;葛瑞胜;张淑君
【作者单位】150000哈尔滨医科大学第四临床医学院;哈尔滨医科大学第一临床
医学院;150000哈尔滨医科大学第四临床医学院;150000哈尔滨医科大学第四临
床医学院
【正文语种】中文
【中图分类】R73
细胞外基质是存在于组织和器官的非细胞成分,细胞外基质的主要分子成分是蛋白
多糖和纤维蛋白,肽酶分解细胞外基质高分子,使其持续地处于动态重塑状态,从
而保持组织的分化及稳态。肽酶的异常改变及细胞外基质分解与合成之间平衡的破
坏,均能够使细胞外基质的动态平衡明显发生改变,从而导致肿瘤的形成[1]。
SPOCK1属于细胞外基质的蛋白多糖,对细胞外基质的合成和积累起到了重要的
作用[2]。最近的研究表明SPOCK1不仅参与调节中枢神经系统、子宫及冠状动脉
的生物学过程,而且在多种肿瘤中表达上调并促进肿瘤的形成、促进侵袭和转移,
此外尚抑制凋亡并调节细胞外基质的重构。
SPOCK1蛋白首次发现于人类睾丸中,最初被命名为testican-1。编码此蛋白的
SPOCK1基因定位于人染色体5q31区域,含硫酸软骨素链及硫酸乙酰肝素链,
其mRNA长度为5kb,包含12个外显子,开放阅读框架长1.3kb,3′端非编码区
长达3.3kb,约为其他基因非编码区的4倍,并编码SPOCK1蛋白的439个氨基
酸残基。SPOCK1鼠的同源基因为Spock1,含有6个功能区域,部分区域能抑制
蛋白酶活性[3]。研究表明其第3号外显子可以被选择性地分解,从而发挥特定的
靶向功能。在幼鼠神经元迁移及突触形成时期,Spock1表达上调;而成鼠中,
Spock1主要在海马CA3区域的椎体神经元突触中表达[4]。
SPOCK1编码细胞外基质蛋白多糖,属于新发现的钙离子结合蛋白多糖家族成员
之一,此家族的共同特点是有相似的N端、C端以及含有卵泡素样结构的区域,
参与细胞的增殖、黏附及转移。此家族除了SPOCK1之外还包括半胱氨酸的酸性
蛋白(secretedprotienacidicandrichincysteine,SPARC)、testican-2及
testican-3。其中SPARC在肿瘤中已有大量的研究,越来越多的证据表明SPARC
在肿瘤的增殖、细胞周期、凋亡、黏附及细胞基质间的相互作用中起重要的调节作
用[5]。SPOCK1与SPARC在结构上有极高的相似性,早期研究发现SPOCK1在
许多组织中表达上调,包括脑组织、软骨、血管内皮、淋巴细胞以及肌肉神经接点,
近来越来越多的研究发现SPOCK1还广泛参与肿瘤的发生与发展。
早期研究表明SPOCK1可在细胞-细胞和细胞-基质间发挥作用,主要表达于中枢
神经系统及富有半胱氨酸的蛋白多糖的脑区域,参与调控黑质多巴胺神经元的形成、
增生及维持其活性,并影响中脑酪氨酸羟化酶的活化。SPOCK1不仅抑制神经肿
瘤细胞的黏附,尚能参与脑损伤时轴突的再生[6]。SPOCK1位于5q31区域,研
究证明此区域基因的缺失会致不同程度的智力障碍,
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