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（（整整理理））酶酶⼯⼯程程复复习习提提纲纲

酶⼯程复习提纲

第⼆章酶的定义、组成、特征及分类

⼀、从化化学本质讲酶到底是⼀种什么物质？

⼆、⼀般催化剂的特性：

1.只能进⾏热⼒学允许进⾏的反应；

2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，⽽不改变反应的平衡点；

3.通过降低活化能加快化学反应速度。

4.它本⾝的数量和化学性质在化学反应后不发⽣改变。

三、酶作为催化剂的显著特点：⾼效、专⼀、温和、可调节

四、酶的分类

(⼀)、酶的组成分类

单纯酶:它们的组成为单⼀的蛋⽩质。

结合酶（全酶）:蛋⽩质（酶蛋⽩）+辅因⼦

酶蛋⽩决定反应的特异性，辅因⼦决定反应的类型与性质。

辅因⼦：

辅酶：与酶蛋⽩结合疏松，可⽤透析或超滤的⽅法除去的辅因⼦。

辅基：与酶蛋⽩结合紧密，不能可⽤透析或超滤的⽅法除去的辅因⼦。

(⼆)、酶的结构分类

(1)、单体酶(monomericenzyme):仅具有三级结构的酶，即只由⼀条肽链组成的酶。

(2)、寡聚酶(oligomericenzyme)：两个或两个以的相同或不同亚基以共价键⽅式连接⽽形成的酶。

(3)、多酶复合体(多酶体系，multienzymesystem):由⼏种功能不同的酶聚合在⼀起，分⼯合作。共同催化⼀个⽣化反应过

程。

(4)、多功能酶(multifunctionalenzyme)：⼀些多酶体系在进化的过程中由于基因融合，致使多种不同催化功能存在于⼀条多肽

链，这种⼀条肽链具有多种催化功能的酶叫多功能酶。

（三）、酶的功能组成—酶的活性中⼼

酶的活性中⼼：与底物结合并进⾏催化反应的特殊的必需基团。

结合基团：决定酶的专⼀性

活性中⼼内的必需基团

必需基团：催化基团：决定酶的催化性质

活性中⼼外的必需基团：维持酶的空间结构和催化功能所必需的基团

五、酶的专⼀性;

第三章酶的作⽤机理

⼀、酶作⽤专⼀性的机制

(⼀)“三点结合”的催化理论

三点结合”的催化理论认为酶与底物的结合处⾄少有三个点，只有当三点完全结合的情况下。催化作⽤才能实现，酶促反应才

能进⾏。

（⼆）锁钥学说

锁钥学说认为整个酶分⼦的天然构象是具有刚性结构的，酶表⾯具有特定的形状。酶与底物的结合如同⼀把钥匙对⼀把锁⼀

样，那把钥匙开那把锁。也就是说，只有当底物的形状与酶的活性中⼼的构象完全匹配时，酶与底物才能结合，催化反应才能

进⾏。

(三)诱导嵌合学说(Inucefitmoel）

酶活性中⼼的结构有⼀定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分⼦结合时，在底物的诱导下，酶蛋⽩的构象发⽣了有利

于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，这样酶与底物才能很好地结合，酶促反应才得以

进⾏。

⼆、酶⾼效催化的机制

(⼀)、酶为什么能催化化学反应

１、分⼦发⽣化学反应的必要条件：活化能和能障

在化学反应体系中，并不是所有的分⼦都能参加化学反应，只有那些所含能量达到或超过⼀定限度（平均能量）的分⼦才能参

与反应。这些能参与反应的分⼦称为活化分⼦，由常态分⼦转变为活化分⼦所需的能量称为活化能。活化分⼦含有的能参与化

学反应的最低限度的能量称为化学反应的能阈或能障。因此，只有那些所含能量⼤于能障的分⼦才能参与化学反应。在⼀个化

学反应体系中，活化分⼦越多，反应就越快。所以，设法增加活化分⼦数，就能加速化学反应。

２、增加活化能（活化分⼦）的途径

增加活化分⼦有两种可能的途径：⼀是加热或光照射增加能量，使⼀部分分⼦获得能量⽽活化，直接增加活化分⼦数⽬，以加

速化学反应的进⾏。另⼀种途径是降低活化能的阈值，间接增加活化分⼦数⽬。催化剂的作⽤就是降低反应的活化能。酶是如

何降低化学反应的活化能的呢？

（⼆）、有关酶⾼效率机理的假说

1、中间产物学说

中间产物学说是⽬前较公认的解释酶作⽤机理的理论。这个理论认为：在酶促反应中，底物先与酶结合，形成不稳定的中间产

物—ES复合物，然后再分解释放出酶与产物。ES的形成，改变了原来反应的途径。酶的活性中⼼与底物分⼦通过短程⾮共价

键(如氢键,离⼦键和疏⽔键等)的作⽤，形成ES复合物，使底物的价键状态发⽣形变或极化，从⽽激活底物分⼦和降低过渡态

活化能，使底物的活化能⼤⼤降低，结果使反应加速。

2.趋近效应(approximation)和定向效应(orientation)

通常底物浓度与化学反应速度成正⽐。若在反应系统的某⼀局部区域，底物浓度增⾼，则反应速度也随之提⾼。趋近效应指由

于活性中⼼的⽴体结构和相关基团的诱导和定向作⽤，使底物分⼦中参与反应的基团相互接近，底物在酶活性中⼼的有效浓度

⼤⼤增加，并