生物大分子的结构与功能(浅显).ppt

多肽类激素：促甲状腺素释放激素。多肽类抗生素：短杆菌肽酪蛋白磷肽（促进钙吸收剂CPP）CPP分子中具有丝氨酸磷酸化结构，肠道内有钙能与CPP上的磷结合使之成为可溶性钙，利于小肠对其吸收。蛋白质的分类按组成分类:单纯蛋白质:如血清清蛋白结合蛋白质:核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、金属蛋白、色蛋白。按溶解度分类：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、硬蛋白、组蛋白、精蛋白。按分子形状分类：纤维状蛋白质：分子构象呈纤维形，长/短轴之比大于10，多为结构蛋白，难溶于水。球状蛋白质：近似球形或椭圆形，多数可溶于水或盐溶液。第二节蛋白质的分子结构蛋白质分子中的非共价键。氢键如水分子疏水键离子键另外还有二硫键。二、蛋白质的一级结构（PrimaryStructure）蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。11954年英国生化学家Sanger报道了胰岛素的一级结构，是世界上第一例确定一级结构的蛋白质。Sanger由此1958年获Nobel化学奖。21965年我国科学家完成了结晶牛胰岛素的合成，是世界上第一例人工合成蛋白质。3蛋白质的一级结构由遗传信息决定，其一级结构决定高级结构，一级结构是基本结构。但一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。许多先天性疾病是由于某一重要的蛋白质的一级结构发生了差错引起的。如血红蛋白β亚基6位Glu被Val代替（基因突变），即表现为镰刀状贫血，为世上最常见的血红蛋白病。若β亚基6位Glu被Lys取代引起另一类贫血：血红蛋白C病。01比较不同生物细胞色素C的一级结构可以帮助了解物种间的进化关系，物种间越接近，则细胞色素C的一级结构越相似。02蛋白质一级结构测定的意义三、蛋白质的二级结构

（secondarystructure）二级结构：多肽链中各原子在局部空间或一段肽链的氨基酸残基的空间排布方式。为主链构象，不涉及侧链构象。肽单元（peptideunit）或肽键平面：1925年L.Pauling和等用X线衍射分析肽键的C—N键长时发现其键长为0.132nm,不同于C—N单键键长0.149nm,也不同于C=N双键键长0.127nm.介于二者之间,故其有一定程度的双键性能,C与N不能以C—N为轴心自由旋转。参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2被约束于一个平面上，称为肽键平面，为形成二级结构的基础。PaulingandCorey提出。右手螺旋(顺时针)。肽链的主链形成紧密的螺旋,侧链伸向外侧，每一圈包含3.6个氨基酸残基,每个残基跨距为0.15nm,螺旋上升一圈的距离(螺距)为3.6×0.15=0.54nm.螺旋通过氢键维持稳定。第一个肽键的NH和第四个肽键的CO形成氢键,第n个肽键的NH和第n+3个肽键的CO形成氢键。3214蛋白质α螺旋结构(α-helix)凡是有Pro存在的地方,不能形成。因Pro形成的肽键N原子上没有H,不可能形成氢键。01静电斥力。若一段肽链有多个Glu或Asp相邻,则因pH=7.0时都带负电荷,防碍α螺旋的形成;同样多个碱性氨基酸残基在一段肽段内,正电荷相斥,也防碍α螺旋的形成。02位阻。如Asn、Leu侧链很大，防碍α螺旋的形成。03α螺旋结构形成的限制因素:β—折叠（β-pleatedsheet）平行式N端N端N端C端反平行式β—折叠靠不同肽键之间的肽键上CO与NH形成氢键而得以稳定。反平行式比平行式稳定。β—转角（β-turn）：β—折叠反平行式的转折处。第一个残基的C=O与第四个残基的NH形成氢键。无规卷曲（randomcoil）：没有确定的规律性。模序（motif）：蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有特殊功能的空间结构。如钙结合蛋白中的结合钙离子的模序和锌指结构。α螺旋α螺旋NCCa2+钙结合蛋白中的结合钙离子的模序蛋白质空间构象的正确形成除一级结构为决定因素外，还需要一类称为分子伴侣（chaperon）的蛋白质参加。分子伴侣可防止错误的聚集发生，使肽链正确的折叠；也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。分子伴侣对二硫键的形成起重要作用。蛋白质的三级结构

（teritarystucture）三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链的三维构象。结构域:在蛋白质结构中形成一紧密的结构,具有特殊的功能,多为蛋白质的活性部位。有的蛋白质分子有一个结构域,有的有多个，如纤连蛋白含有6个结构域。维持蛋白质三级结构的主要作用力为侧链间的相互作用:氢键、离子键、疏水键及二硫键。蛋白质的四级结构

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