蛋白质和核酸化学.ppt

蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。2．蛋白质的三级结构第28页，共50页，星期日，2025年，2月5日蛋白质的三级结构第29页，共50页，星期日，2025年，2月5日此类蛋白质只有完整四级结构才有生物学活性第30页，共50页，星期日，2025年，2月5日(一)一级结构与功能的关系（分子病）三、蛋白质结构与功能的关系天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性HSSHSHHSHSSHHSHS26110958472655840261109584725840651.核糖核酸酶一级结构与功能的关系二硫键破坏后，生物学活性丧失。第31页，共50页，星期日，2025年，2月5日(1)将A链N端的第1个氨基酸残基切去，其活性只剩2％～10％，再将第2～4位氨基酸残基切去，其活性完全丧失。(2)将A、B两链间的二硫键还原，A、B两链即分离，胰岛素的功能完全消失。(3)将B链第28～30位氨基酸残基切去，其活性仍能维持100%。2.胰岛素一级结构与功能的关系第32页，共50页，星期日，2025年，2月5日3.血红蛋白一级结构与功能的关系例：镰刀形红细胞贫血N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。第33页，共50页，星期日，2025年，2月5日镰刀型贫血症与分子病第34页，共50页，星期日，2025年，2月5日(二)蛋白质空间结构与功能的关系（构象病）1．血红蛋白空间结构与功能的关系Hb未结合O2时，4个亚基结构紧密,称紧张态(T态)。随着O2的结合,空间结构发生变化，使结构相对松弛，称松弛态(R态)。T态对氧亲和力低,R态对氧亲合力高，是Hb结合O2的形式。肺毛细血管O2分压高,促使T态转变成R态,组织毛细血管,O2分压低,促使R态转变成T态。第35页，共50页，星期日，2025年，2月5日关于蛋白质和核酸化学第1页，共50页，星期日，2025年，2月5日1.作为生物催化剂（酶）2.代谢调节作用3.免疫保护作用4.物质的转运和存储5.运动与支持作用6.参与细胞间信息传递7.氧化供能蛋白质的生物学功能第2页，共50页，星期日，2025年，2月5日（一）蛋白质的化学组成主要元素：碳、氢、氧、氮，有些蛋白质还含有少量硫、磷和金属元素。特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮量为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。定氮法测定蛋白质含量：100g样品中蛋白质含量(g%)＝6.25×每克样品中含氮克数×100式中6.25，即16%的倒数，为1克氮所代表的蛋白质质量（克数）。第3页，共50页，星期日，2025年，2月5日（二）蛋白质的组成单位在酸、碱、酶的作用下，蛋白质可水解产生游离氨基酸。蛋白质的基本组成单位——氨基酸（aminoacid）自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体的氨基酸仅有20种，且均属L-型氨基酸（甘氨酸除外）。 第4页，共50页，星期日，2025年，2月5日（二）蛋白质的组成单位1.氨基酸的结构特点除脯氨酸外，其余氨基酸均属α-氨基酸，其化学结构式具有共同的特点，即连接羧基的α-碳原子上有一个氨基，称为α-氨基酸。α-氨基酸的结构通式，R为侧链基团。第5页，共50页，星期日，2025年，2月5日H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R各种氨基酸的结构区别在于侧链（R基团）的不同，故具有不同的理化性质。C+NH3COO-H第6页，共50页，星期日，2025年，2月5日（二）蛋白质的组成单位2.氨基酸的分类 根据氨基酸侧链R基的结构和性质分为四类：非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸第7页，共50页，星期日，2025年，2月5日第8页，共50页，星期日，2025年，2月5日第9页，共50页，星期日，2025年，2月5日第10页，共50页，星期