竞赛细胞生物学4-细胞骨架.pptVIP

THECYTOSKELETON;细胞骨架〔cytoskeleton〕指真核细胞中的蛋白纤维网络结构。

细胞骨架由微丝〔microfilament〕、微管〔microtubule〕和中间纤维〔intermediatefilament〕构成。微丝确定细胞外表特征，使细胞能够运动和收缩，微管确定膜性细胞器〔membrane-enclosedorganelle〕的位置和作为膜泡运输的导轨。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。

广义的细胞骨架还包括细胞核骨架〔nucleoskeleton〕、细胞膜骨架和细胞外基质〔extracellularmatrix〕，形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。;Thethreetypesofprotein;细胞质骨架

一、微丝

微丝〔microfilament，MF〕又称肌动蛋白纤维actinfilament，是由线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳子，直径为7nm的骨架纤维。微丝和它的结合蛋白〔associationprotein〕以及肌球蛋白〔myosin〕三者构成化学机械系统。;〔一〕成分

微丝的结构成分是肌动蛋白〔actin〕，肌动蛋白单体为球形分子，称G-actin(globularactin)，它的多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin(fibrousactin)即微丝。

;肌动蛋白三维结构和肌动蛋白纤丝;微丝纤维的负染电镜照片;肌动蛋白在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉中88%的同源性。不同类型肌肉细胞的α-肌动蛋白分子一级结构〔约400个氨基酸残基〕仅相差4～6个氨基酸残基，β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。

〔二〕装配

微丝(F-actin)由G-actin聚合而成，单体具有极性，装配时首尾相接，故微丝也有极性。

在存在ATP和Ca2+、以及低浓度K+、Mg2+离子的条件下，微丝趋于解聚成G-actin；而在Mg2+和高浓度的K+、Na2+诱导下，G-actin可自组装为F-actin。微丝具有极性，肌动蛋白单体加到〔+〕极的速度要比加到〔-〕极的速度快5-10倍。溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在〔+〕端添加、而在〔-〕端开始别离，表现出一种“踏车”现象。;+;肌动蛋白的踏车行为;肌动蛋白的体外聚合〔踏车现象〕;ATP-actin〔结合ATP的肌动蛋白)对微丝纤维末端的亲和力高，当溶液中ATP-actin浓度高时，微丝快速生长，在微丝纤维的两端形成ATP-actin“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。

细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外，其他大都处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。

〔三〕微丝特异性药物

细胞松弛素〔cytochalasin〕可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。

鬼笔环肽〔phalloidin〕与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。;〔四〕微丝结合蛋白

1、肌肉收缩系统中的有关蛋白：肌肉由肌原纤维组成，肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组成，粗肌丝的主要成分是肌球蛋白，而细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白。

〔1〕肌球蛋白〔myosin〕

约占肌肉总蛋白的一半，450kDa，有2条重链和2条轻链，属于马达蛋白，可利用ATP产生机械能，趋向微丝的〔+〕极运动，肌球蛋白头部具ATP酶活力，构成粗丝的横桥，是与肌动蛋白分子结合的位置。

;肌球蛋白分子结构;几种常见肌球蛋白分子结构示意图;〔2〕原肌球蛋白〔tropomyosin，Tm〕

约占5-10%，64kDa，两条平行的多肽链形成a螺旋，结合于细肌丝，调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合。;〔五〕微丝性细胞骨架的功能

1、肌肉的收缩

收缩单位：肌肉－肌纤维束－肌纤维－肌原纤维;骨骼肌组织中的肌纤维;肌纤维电镜照片;肌动蛋白和肌球蛋白的运动〔肌肉收缩〕;肌肉的收缩;Myosinmovement(continued);肌肉收缩图解;2、微绒毛

小肠上皮细胞微绒毛中心的轴丝是由微丝通过微丝结合蛋白平行交联成束。微丝束起到维持绒毛形状的作用，无收缩功能。微绒毛轴心微丝：肌动蛋白，辅以微丝结合蛋白〔绒毛蛋白、毛缘蛋白、110K蛋白〕等。;4、胞质分裂环

有丝分裂末期，两个即将分裂的子细胞内产生一个收缩环，收缩环由大量平行排列的微丝组成，由分裂末期胞质中的肌动蛋白装配而成。随着