酶的作用机制和酶的调节.pptx

酶的作用机制和酶的调节;溶菌酶得结构

白色为Glu35和Asp52

;;二、胰核糖核酸酶A(pancreaticribonucleaseA,RNaseA);;;;;;;11;三、羧肽酶A(carboxypeptidaseA);;;;;;;;;;胰凝乳蛋白酶反应得详细机制(1);胰凝乳蛋白酶反应得详细机制(2);五、天冬氨酸蛋白酶(asparticproteases)

若为共价催化,会有两种中间物之一,两种中间物均未能找到,说明这一类酶为非共价催化。;;第五节酶活性得调节控制

变构酶(别构酶);一、别构调控(allostericregulation)

(一)别构酶得性质

1、别构调节:

别构酶:均为寡聚酶,除活性部位外,还有可以同效应物(调节物)结合得调节部位。

效应物或别构剂:

正效应物或别构激活剂;负效应物或别构抑制剂

同促效应与异促效应:正或负协同效应、正或负异促效应。;别构酶得调控方式有四类:

正协同效应:酶得一个亚基与底物结合后,其她亚基与底物得结合能力加强,v-[S]曲线为S形。

负协同效应:酶得一个亚基与底物结合后,其她亚基与底物得结合能力减弱,v-[S]曲线为平坦得双曲线。

正异促效应:

负异促效应;(二)天冬氨酸转氨甲酰酶得性质

天冬氨酸为正协同效应剂;

ATP为别构激活剂;

CTP为别构抑制剂。;;;;;;;ATCase酶得别构效应相当大得立体空间范围内起着调节活性得作用

1、活性部位较远

2、催化部位与最近得调节部位距离较远。

底物得协同结合和CTP得反馈抑制就是通过长距离而传递得。

底物结合到ATCase上引起高度协同得别构转变、

ATP和CTP通过改变T和R态之间得平衡来调节ATCase得活性、;;;(三)3-磷酸甘油醛脱氢酶

3-磷酸甘油醛脱氢酶就是负协同效应酶得典型代表。3-磷酸甘油醛脱氢酶有4个亚基,一个亚基与NAD+结合后发生构像变化,其她亚基与NAD+结合得能力下降(表10-8),表现为负协同效应。

由于负协同效应,在NAD+浓度很低得情况下,糖酵解过程仍然能以较快得速率顺利进行。;(2)甘油醛-3-磷酸脱氢酶得调节机理;别构酶有受调控得动力学特征

1、在其分子内、不同得空间位置上得特定位点具有传递改变构象信息得能力;

2、具有在不同外界环境条件时,作出选择,以达到对代谢过程得调节控制。

3、正协同效应(S型曲线)与负协同效应(表观双曲线)

别???酶得结构特征

1、几乎都就是寡聚酶,具有四级结构,分子较大,常常表现出单体酶没有得特殊性质;

2、有可以结合底物得活性中心外,还有可以结合调节物得别构中心。二者处在不同得部位上。

3、别构酶不遵循米氏方程。;;;;更常用得就是Hill系数法,以log(v/(Vm-v))对log[S]作图,曲线得最大斜率为Hill系数,米氏酶等于1,正协同酶大于1,负协同小于1。;别构酶得齐变模型;别构酶得序变模型;目前认为齐变模型不适合于负协同效应。

;二、酶原与酶原得激活

;酶原激活得机理;;1、胰凝乳蛋白酶原得激活

胰凝乳蛋白酶原:就是胰凝乳蛋白酶得非活性前体

;;胃蛋白酶原激活过程;;赖;酶原激活;(二)凝血机制

;酶级联反应:

一种酶原得激活常常会引发一系列酶得激活,这样得系列激活反应称之酶级联反应。

;三、可逆得共价修饰(reversiblecovalentmodification)

共价修饰包括:磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-糖基化、甲基化等。

磷酸化存在普遍,有非常重要得生理意义,主要以P-O键或P-N键连接。

蛋白质得磷酸化主要由蛋白激酶催化,常见得蛋白激酶有蛋白激酶A(PKA),蛋白激酶C(PKC),磷酸化酶激酶(phK),蛋白酪氨酸激酶(PTK)等。

;;;;;第六节同工酶

;H;乳酸脱氢酶同工酶形成示意图

;生理及临床意义

在代谢调节上起着重要得作用;

用于解释发育过程中阶段特有得代谢特征;

同工酶谱得改变有助于对疾病得诊断;

同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。