第五章蛋白质化学.ppt

2.二级结构2.主链上原子的空间排列——二级结构其排列方式有：α—螺旋三维结构(A、B、Z型)：链内形成氢键的结果β—折叠结构：链间形成氢键的结果，必须是两条链或以上的β—弯曲（转角）结构无规卷曲胶元螺旋?-螺旋β折叠结构稳定性：β-折叠片＞?-螺旋加热和冷却×?-螺旋β-折叠第31页，共86页，星期日，2025年，2月5日?-螺旋β折叠结构氢键稳定性：β-折叠片＞?-螺旋加热和冷却×?-螺旋β-折叠第32页，共86页，星期日，2025年，2月5日过渡结构：超二级结构、结构域3.三级结构由二级结构形成一定构象——三级结构“螺旋之螺旋”，“折叠再折叠”5.2蛋白质的分类和结构肌红蛋白亲水性——蛋白质-水界面；疏水性——内部β-乳球蛋白第33页，共86页，星期日，2025年，2月5日4.四级结构由n个亚基聚集成的聚合体n条多肽链在三级结构的基础缔合聚集，构成四级结构第34页，共86页，星期日，2025年，2月5日第35页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.2蛋白质的分类和结构作用力和键形成二、三、四级结构的作用力：氢键(二级)疏水键(三级)二硫交联键(链间共价键)静电作用力空间张力(分子内作用力)范德华力维持蛋白质的空间结构的作用力有哪几种？各级结构的作用力主要有哪几种？第36页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质1.两性性质含有大量的酸性和碱性基团对酸和碱都具有强大的缓冲能力广泛应用在食品加工中:蛋白质的提取蛋白质凝胶体的形成第37页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质2.蛋白质的疏水性氨基酸组成的平均疏水性，可预测其水解物是否产生苦味平均疏水性＞5.85kJ/mol残基，水解物可能有苦味平均疏水性＜5.43KJ/mol，水解物无苦味第38页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质3.渗透压和透析现象蛋白质溶液渗透压很低应用：肉类、水产的腌制蛋白质的透析分离提纯细菌不能在高浓度的盐、糖溶液中生存等第39页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质**4.蛋白质的变性作用定义因环境因素的影响，蛋白质分子的天然构象遭到破坏，而使其理化性质发生改变，乃至生物功能丧失的过程变性只涉及二、三、四级结构的变化变性实质天然蛋白质分子从有序而紧密的结构变为松散而无序结构第40页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质蛋白质变性主要因素(1)热处理T↑，氢键、静电力、范德华力↓，疏水键↑，ΔH↑或↓变性机理肽键因热处理产生剧烈的热震荡而导致次级键的破坏的结果影响因素蛋白质的性质、浓度、水活性、PH、离子种类、离子强度第41页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质疏水性氨基酸残基比例高的蛋白质热稳定性大如：11S大豆蛋白、乳酪蛋白水能促进蛋白质的热变化(干的稳定)大豆粉10%H2OTd=115℃40%H2OTd=97℃单体球状蛋白质的热变性经短时热处理是可逆的第42页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质第43页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质(2)机械处理振动、揉捏、打擦产生机械剪切力，破坏α—螺旋，导致蛋白质的网络结构改变应用：面团的揉捏肉燕、灌肠、鱼丸等的制作时的机械揉捏第44页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质(3)pHpH=4～10稳定极端pH改变盐键，使基团离子化，造成肽链展开,一般可逆变性机理：蛋白质分子上可解离基团发生不同程度的解离，使蛋白质高级结构中的盐键被破坏第45页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质(4)有机试剂穿透疏水区，打断疏水作用大多数可使蛋白质产生变性变性机理：可改变介质的介电常数，剥夺蛋白质分子表面的水化层，使蛋白质颗粒的静电引力增加，而与邻近分子相互吸引产生沉淀第46页，共86页，星期日，2025年，2月5日5.3蛋白质的化学性质(5)金属离子过渡金