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生物氨基酸的讲解
演讲人:
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目
录
CATALOGUE
02
化学结构与特性
01
氨基酸基础概念
03
分类与类型
04
生物合成与代谢
05
生理功能与应用
06
相关疾病与案例
氨基酸基础概念
01
定义与基本性质
化学结构特征
氨基酸是同时含有氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的有机化合物,其α-碳原子连接侧链(R基团),形成20种标准氨基酸的基本骨架。不同R基团决定了氨基酸的物理化学性质差异。
两性电解质特性
光学活性表现
氨基酸在水溶液中可发生质子转移形成兼性离子(zwitterion),其等电点(pI)受R基团影响显著,如酸性氨基酸pI较低(天冬氨酸pI=2.77),碱性氨基酸pI较高(精氨酸pI=10.76)。
除甘氨酸外,天然氨基酸均为L-构型,具有旋光性。其比旋光度数值是鉴定氨基酸纯度的重要指标,如L-亮氨酸的[α]D25=+15.1°(6MHCl)。
1
2
3
在生物分子中的地位
蛋白质结构单元
作为蛋白质合成的单体,氨基酸通过肽键连接形成多肽链。其序列决定蛋白质一级结构,R基团相互作用(如二硫键、氢键)影响高级结构形成。
代谢枢纽物质
参与三羧酸循环(如α-酮戊二酸由谷氨酸转化)、糖异生(丙氨酸是主要糖异生前体)及尿素循环(鸟氨酸、瓜氨酸为中间体)。
信号分子前体
色氨酸可转化为神经递质5-羟色胺,酪氨酸是多巴胺、去甲肾上腺素的前体,精氨酸则为一氧化氮合成底物。
按R基团极性分类
成人必需氨基酸9种(苯丙氨酸、缬氨酸等),婴幼儿还需组氨酸;非必需氨基酸可通过转氨基作用合成,如谷氨酰胺由谷氨酸转化。
营养必需性分类
代谢途径分类
生糖氨基酸(如丙氨酸)可转化为葡萄糖;生酮氨基酸(亮氨酸)生成酮体;兼生型氨基酸(苯丙氨酸)兼具两种代谢途径。
非极性氨基酸(如丙氨酸、缬氨酸)具有疏水侧链;极性中性氨基酸(如丝氨酸、苏氨酸)含羟基等亲水基团;带电氨基酸包括酸性(谷氨酸)和碱性(赖氨酸)两类。
常见分类方法
化学结构与特性
02
分子组成与官能团
侧链分类
根据R基团极性可分为非极性(如丙氨酸)、极性不带电(如丝氨酸)、酸性(如天冬氨酸)和碱性(如赖氨酸),直接影响蛋白质折叠与功能。
两性离子特性
在生理pH条件下,氨基质子化(-NH₃⁺)而羧基去质子化(-COO⁻),形成内盐结构,赋予氨基酸缓冲能力和高水溶性。
基本结构单元
所有氨基酸均包含一个中心碳原子(α-碳),同时连接氨基(-NH₂)、羧基(-COOH)、氢原子(-H)及可变侧链(R基团),侧链差异决定了氨基酸的独特性质。
立体异构现象
L型与D型异构体
天然蛋白质仅由L-氨基酸构成,其α-碳为S构型(甘氨酸除外),D型氨基酸存在于某些细菌细胞壁或肽类抗生素中,具有特殊生物活性。
手性中心与旋光性
除甘氨酸外,所有氨基酸均为手性分子,具有旋光性,可通过偏振光实验测定其光学活性,这对药物设计和酶催化研究至关重要。
二级结构影响
立体构型直接决定多肽链的螺旋(α-helix)与折叠(β-sheet)倾向,例如脯氨酸的刚性环状结构常引起蛋白质骨架转折。
物理化学性质
溶解性与熔点
氨基酸为白色晶体,多数易溶于水而难溶于有机溶剂,熔点较高(常超过200℃),源于两性离子间的强静电相互作用。
化学反应活性
羧基可发生酯化、酰胺化反应;氨基参与重氮化、酰化反应;巯基(半胱氨酸)易氧化形成二硫键,对蛋白质高级结构稳定起关键作用。
等电点(pI)差异
不同氨基酸的pI值范围广泛(如天冬氨酸pI≈2.8,精氨酸pI≈10.8),可通过电泳或离子交换层析实现分离纯化。
分类与类型
03
非极性脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸
包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸等,其侧链主要为疏水性烃基,参与蛋白质疏水核心的形成,对维持蛋白质三维结构至关重要。
如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸,侧链含有苯环或吲哚环,具有紫外吸收特性,常参与酶活性中心或信号分子合成。
基于侧链特征分组
极性不带电荷氨基酸
丝氨酸、苏氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺等,侧链含羟基或酰胺基,可通过氢键与水分子或其他极性基团相互作用,影响蛋白质溶解性与功能。
带正电荷氨基酸
赖氨酸、精氨酸和组氨酸,侧链在生理pH下带正电,常参与核酸结合、酶催化及蛋白质-蛋白质相互作用。
必需与非必需氨基酸
人体无法合成或合成速度不足,必须通过饮食摄取,包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸(支链氨基酸)、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸和蛋氨酸,缺乏会导致生长迟缓或代谢紊乱。
必需氨基酸
如精氨酸、组氨酸和半胱氨酸,在特定生理状态(如疾病、创伤或婴幼儿期)下需求增加,需额外补充以维持正常功能。
条件必需氨基酸
可由体内代谢途径合成,如丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸,参与能量代谢、神经递质合成及尿素循环等关键生理过程。
非必需氨基酸
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