《生物化学》课件——酶的结构与功能.pptxVIP

酶的结构与功能

什么是酶？

酶

酶是由活细胞产生的

对特异底物具有高效催化作用的蛋白质

又称生物催化剂

生物催化剂

产物

底物

被酶催化的物质

催化所生成的物质

什么是酶？

核酸（脱氧核酶）

酶

一、酶的分子组成

单纯酶

只有蛋白质部分，无辅助因子的酶

结合酶

由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成

全酶

辅助因子

酶蛋白

决定酶促反应的特异性及催化机制

决定酶促反应的性质和类型

一、酶的分子组成

辅助因子

组成

金属离子

小分子有机化合物

分类

辅基

辅酶

与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去

与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去

二、酶的活性中心

活性中心

活性中心是指必需基团在空间结构上彼此靠近

组成具有特定空间结构的区域。能与底物特异结合并将底物转化为产物

必需基团

酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团

二、酶的活性中心

位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需

必需基团

活性中心外的必需基团

活性中心内的必需基团

结合基团

催化基团

与底物相结合

催化底物转变成产物

二、酶的活性中心

多肽链

底物

催化基因

活动中心

活性中心以外的必需基团

结合基因

三、酶原和酶原激活

有些酶在细胞内合成或初分泌时无活性，此无活性前体称为酶原

酶原

酶原在一定条件下，水解掉一个或几个短肽，形成或暴露出活性中心，转化为有活性酶的过程

酶原的激活

三、酶原和酶原激活

酶原

肽链的断裂，水解掉一个或几个短肽

在特定条件下

分子构象发生改变

酶的活性中心形成或暴露

酶原的激活激活机理

三、酶原和酶原激活

胰蛋白酶原的激活过程

三、酶原和酶原激活

酶原激活的生理意义

避免自身消化和细胞外基质蛋白遭受酶的水解破坏

保证酶在特定环境和部位发挥其催化作用

四、同功酶

催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构

理化性质、免疫学性能不同的一组酶

同工酶定义

四、同功酶

例：乳酸脱氢酶（LDH）的5种同工酶

H4

组成

H3M

H2M

HM2

M4

LDH1

名称

LDH2

LDH3

LDH4

LDH5

H型：心肌型

M型：骨骼肌型号

四、同功酶

组织器官

心肌

肾

肝

骨骼肌

红细胞

人体各组织器中LDH同工酶谱（活性%）

血清

LDH1

73

43

2

0

43

27

LDH2

24

44

4

0

44

34.7

LDH3

3

12

11

5

12

20.9

LDH4

0

1

27

16

1

11.7

LDH5

0

0

56

79

0

5.7

四、同功酶

心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化

临床应用

利用同工酶谱的变化进行疾病的诊断

四、同功酶

心脏疾病

LDH1↑

LDH2↑

LDH3↓

LDH5↓

急性肝炎

LDH5↑

显著

原发性肝癌

LDH3↑

LDH4↑

LDH5↑

五、酶的调节

调节对象

关键酶

调节方式

酶含量的调节（缓慢调节）

酶活性的调节（快速调节）

五、酶的调节

1

2

酶活性

调节

变构调节

一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性

化学修饰调节

某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性

五、酶的调节

酶含量调节

通过改变细胞内酶的含量也能改变酶的活性，进而调节物质代谢过程

小结

酶分子的结构与功能

分子构成

酶的活性中心

酶原与酶原激活

同工酶

单纯酶

结合酶

全酶

酶蛋白及其作用

辅助因子及其作用

酶的调节

必需基团

结合基团

催化基团

概念

临床意义

概念

临床意义

酶活性调节

酶量调节

根据酶学的相关知识

思考急性胰腺炎的发病机理是什么？

思考题

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