蛋白质的稳定性.ppt

第四章蛋白质的稳定性;（优选）第四章蛋白质的稳定性.;2、蛋白质-蛋白质和蛋白质-脂的作用

在体内，蛋白质常与脂类或多糖相互作用，形成复合物，从而显著增加蛋白质稳定性。

当蛋白质形成复合物时，脂分子或蛋白质分子稳定到疏水簇上，因而防止疏水簇与溶剂的接触，屏蔽了蛋白质表面的疏水区域，从而显著增加蛋白质稳定性

;3、盐桥和氢键

蛋白质中盐桥的数目较少，但对蛋白质稳定性贡献很显著。嗜热脱氢酶亚基间区域有盐桥协作系统，这是嗜温脱氢酶没有的。因此嗜热酶的催化活力的变性温度和最适温度都比嗜温酶高出约20℃。

用定点突变法定性定量地测定了引入的氢键对蛋白质的稳定性的贡献，发现加入的氢键与蛋白质稳定性无关。;4．二硫键

大分子的分子内交联可增强其坚实性，并提高其在溶液中的稳定性。

稳定化指的是熵性质：由于交联即蛋白质中形成二硫键，伸展蛋白质的熵急剧降低

;物质的熵是它所处状态的分子混乱度

;5、对氧化修饰敏感的氨基酸含量较低

结构上重要的氨基酸残基（如活性部位氨基酸）的氧化作用是蛋白质失活的最常见的机理之一。半胱氨酸的巯基和色氨酸的吲哚环，对氧化特别敏感，因此，这些不稳定氨基酸的数目，在高度稳定的嗜热蛋白质中比在相应的嗜温蛋白质中显著偏低。

;6、氨基酸残基的坚实装配

蛋白质结构中存在有空隙。按照Chothia说法，蛋白球体积的大约25%仍未充满，即不是被氨基酸占据。但溶质分