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* 1 酶 第六章 Enzyme 一、酶的生物学意义 ? ? 酶的作用特点： 1) 酶易受外界条件影响，容易失去催化活性 概念 酶是生物体内一类具有催化活性和特 定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和 核酸。 酶的化学本质 绝大多数酶的本质是蛋白质 二、酶作用的专一（特异）性 ? 概念 酶对所作用的底物具有严格的选择性， 一种酶只能作用于一种或一类化合物或一定 的化学键，以促进一定的化学变化，生成一 定的产物。受酶催化的化合物称为该酶的底 物或作用物。 2) 酶的催化高效性。 3) 酶具有高度的专一性。酶对所作用的物质（底 物）具有严格的选择性，一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。 4) 酶的催化活性受到调节和控制。 5) 酶可以催化某些特异的化学反应。体内某些物 质的合成只能通过酶促反应完成。 ? 酶作用专一性的类型 1、立体化学专一性 ? 立体异构专一性 ? 几何异构专一性 2、非立体化学专一性 ? 键专一性 相对专一性 ? 基团专一性 ? 绝对专一性 N ADH + H N AD O C C H 3 2 1、立体化学专一性 L-氨基酸氧化酶 O2 R CH2 COOH O ＋ NH3 ＋ H2O2 R NH2 C H＋ H2O COOH （1）立体异构专一性 当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中一种 例1 L-氨基酸氧化酶只催化L-氨基酸氧化 例2 精氨酸酶只催化L-精氨酸水解 NH 2 C NH NH (CH 2)3 CH NH 2 COOH 精氨酸 + H2O 精氨 酸 酶 尿素 NH 2 C O + NH 2 NH 2 (CH 2)3 CH NH 2 COOH 鸟氨酸 L-乳酸 产物含有不对称碳原子时，该底物受酶催 化后，往往只得到一种立体异构体。 例如：丙酮酸受乳酸脱氢酶催化还原，只 产生L-乳酸 CH 3 乳酸脱氢酶 CH OH + + C OO H COOH 丙酮酸 （2）几何异构专一性 底物分子没有不对称碳原子，而酶促反应 选择顺反异构体 + H2O 延胡索酸酶 H OO C C H H C CO O H 反丁烯二酸 (延胡索酸) CO O H HO CH C H 2 CO O H 苹果酸 2、非立体化学专一性 如果一种酶不具有立体化学专一性，则 可从底物的化学键及组成该键的集团来 考虑其专一性。 如以A-B为底物，可认为它是由三部分 所组成，即A，B与连接它们的键。 （1） 键专一性 在键专一性中，对酶来说，重要的 是连接A和B的键必须正确。 蛋白酶 核酸酶 淀粉酶 肽键 3’,5’-磷酸二酯键 糖苷键 氨酸或赖氨酸提供。 3 （2）基团专一性 ? ? ? N H C C R1 N C C H R2 又称为相对专一性 具有基团专一性的酶除了要求有正确的化学 键之外，还需要基团A和B中一侧必须正确。 例如：胰蛋白酶水解肽键，肽键的羰基由精 H O H O （3）绝对专一性 具有绝对专一性的酶要求底物的键和 A、B都必须严格正确，否则不能作 用 脲酶只催化尿素水解，对其衍生物不 起作用。 脲酶 C O H 2N NH 2 + H2O 2 NH3 + CO2 ? 酶作用专一性的机制 ? 锁钥学说 ? 为解释酶作用的专一性，Fischer曾经提 出“锁钥学说”，认为酶与底物之间的结 构就像一把钥匙插入到一把锁中去一样有 严格的互补关系。 酶作用专一性的机制 ? 诱导契合学说 ? Koshland提出“诱导契合”学说：酶分子 与底物的契合是动态的，当酶分子与底物 接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构 象发生有利于同底物结合的变化，酶与底 物在此基础上互补契合，进行反应。 三、酶的分类与命名 （一） 酶的分类：按照催化反应类型 1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类 3. 水解酶类 4. 裂合酶类 5. 异构酶类 6. 合成酶类 （二）酶的命名 1、习惯命名法 ? 底物名称前面加上酶的来源，如血清谷氨酸-丙酮酸 转氨酶、唾液淀粉酶 ? 底物加反应类型，如蛋白水解酶、乳酸脱氢酶 ? 水解酶类只用底物名称，如蔗糖酶、胆碱酯酶、 蛋白酶 2、系统命名法（ IEC ） ? O OH O