1993年1月6一6定量比较蛋白质构象的方法.pdfVIP

维普资讯 第 32眷 第 l期 厦 门大学学报 (自然科学版) Vo1．32 No．1 1993年 1月 JournalofXiamenUniversity (NaturalScience) Jan．1993 B e 6 一6 定量比较蛋 白质构象的方法 —盟—～ 吴钦义 Q (1 — b‘ 摘要 提出一种定量比较评估一组蛋白质构象的新方法：直接}1人三十欧拉角a、、7来 构造旋转变换矩阵，用共轭梯度法最优化使两十构象对应原子的均方根臣青RMSD选到最小来求 遗三十最佳的欧拉角．从而求得两十遗合得最好的构象之问的RMSD．与Mclachlan提出的方法诧 较表明这两种方法是等效的． 、， 关键词 蛋白抽象．定量比较算法 — 一 -一 一 蛋 白质溶液构象的研究正引起物理化学、生物化学 、分子生物学和核磁共振波谱学等领域 研究人员的极大兴趣和关注．这种研究可提供处于生理条件下的蛋白质分子多肽链在三维空 间中盘绕转折的定量描述，加深对蛋 白质功能与结构关系的理解，为此 目的而设计的程序 DISGEOC、DISMANC~、DISNMA口】，用核磁共振技术获得原子之间距离约束计算出一组蛋 白质多肽链的三维结构来代表蛋白质溶液构象．这些程序涉及计算结构之间的定量 比较问题． 对 AB两个构象，可先使它们都平移到质心位置，然后使 B构象加上一旋转变换操作 爱， 使得这两个构象迭合得最好．Melachlant~l提出通过构造一十 6×6维矩阵n来计算 R矩阵的 方法．当n矩阵是简并的或奇异的，这种方法有一些麻炳 ．为克服这个困难，在本文提出一 种新的方法 ，通过最优化选择最佳欧拉角来计算盘。矩阵．下面将介绍和 比较这两种方法． 1 比较构象的方法 设AB两个构象原点原先均在第一个原子上，现在把原点均移到各 自的质心．在质心坐标 系中AB构象的原子位矢分别为a…b ，n=1，2……N，N为原子总数． 此法的 目的是找到一个旋转变换矩阵R(IRi一+1)来变换 A构象原子坐标 ： rm ∑Rija (1) 使两个构象对应原子位矢均方根误 差 (也称原子均方根距离 Root—Mean—SquareDistance Values)RMSD达到最小 。 跖 (2) ● 2，3) McIachlan的方法Ⅲ是先构造u矩阵 u一∑N a (i，i=1 。 (3) N 设u一蚤雨1一一 (4) 回 本文 1992—01·24收到} 南京大学配位化学实验室研究基金资助的课题 维普资讯 第 1期 林东樽等 ：定量 比较蛋白质构象的方法 RMSD √ )_2u ∞ 然然后后解解一一个个6X6维维矩矩阵阵nn一一o【『 0J]的的奉奉征征值值DD和和车车征征矢矢量量：的的同同题题：： n