1.《生物化学》A平台第7版教学大纲 临床、麻醉、影像和口腔.docVIP

课程内容和学时分配表 章节 内容 学时 理论 实验 合计 绪论 1 0 1 1 蛋白质的结构与功能 5 18 23 2 核酸的结构与功能 4 4 8 3 酶 6 4 10 4 糖代谢 10 8 18 5 脂类代谢 8 8 16 6 生物氧化 4 0 4 7 氨基酸代谢 6 4 10 8 核苷酸代谢 4 0 4 9 物质代谢的联系与调节 4 0 4 10 DNA的生物合成 4 0 4 11 RNA的生物合成 4 0 4 12 蛋白质的生物合成 4 0 4 13 基因表达调控 4 0 4 14 基因重组与基因工程 4 0 4 15 细胞信息转导 4 0 4 16 血液的生物化学 自学 0 0 17 肝的生物化学 4 0 0 18 维生素与无机物 自学 0 0 19 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 自学 0 0 20 癌基因、抑癌基因与生长因子 自学 0 0 21 常用分子生物学技术的原理及其应用 自学 0 0 合计学时 80 56 136 四、课程教学内容与基本要求 第一章 蛋白质的结构与功能 【目的要求】 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 熟悉：各种氨基酸的结构；蛋白质的分类。 了解：多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。 【授课学时】 5学时 【重点与难点】 重点：蛋白质的组成、结构、理化性质 难点：蛋白质的结构；蛋白质结构与功能的关系；氨基酸序列分析及空间结构测定。 【教学内容】 一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。 二、蛋白质的分子组成 1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。 2. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构、分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）、理化性质。 3. 肽键、肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。 三、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质一级结构：概念、主要化学键——肽键。 2. 蛋白质的二级结构：概念、主要化学键、肽单元、四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及影响因素；模体。 3. 蛋白质的三级结构：概念，主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等，结构域（domain）、分子伴侣。 4. 蛋白质的四级结构：概念，亚基，各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。 5. 蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 6. 蛋白质组学：基本概念、研究技术平台、研究的科学意义。 四、蛋白质结构与功能的关系 1. 蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构是高级结构和功能的基础，一级结构相似其高级结构与功能也相似，氨基酸序列提供重要的生物进化信息，氨基酸序列改变可能引起疾病。 2. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质的功能依赖特定空间结构，肌红蛋白的结构与功能，血红蛋白结构、运输O 2功能、氧饱和曲线、正协同效应、变构效应，蛋白质构象改变可引起疾病如疯牛病等。 五、蛋白质的理化性质 两性解离及等电点、胶体性质、变性、沉淀及凝固、紫外吸收（280nm）、呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。 六、蛋白质的分离纯化与结构分析 1. 蛋白质的分离纯化：透析及超滤、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心。 2. 多肽链中氨基酸序列分析：化学或反向遗传学方法、Edman降解法。 3. 蛋白质空间结构测定：圆二色光谱、X射线晶体衍射法、磁共振技术。 第二章 核酸的结构与功能 【目的要求】 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。 了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参与基因表达调控。 【授课学时】 4学时 【重点与难点】 重点：DNA双螺旋结构，DNA和RNA的组成和一级结构，三类RNA的组成、结构和功能 难点：DNA的结构，变性与复性。 【教学内容】 核酸的分类、分布及主要生物学功能。