小分子量热休克蛋白.pdfVIP

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ISSN 中国生物化学与分子生物学报 2007 年 7 月 CN  113870Q Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology 23 (7) :581~585 亚砷酸盐诱导 HSP27 的细胞内移位依赖于 p38 MAPK 介导的磷酸化 龚小卫 ,  李  涛 ,  杨  婷 ,  李煜生 ,  魏  洁 ,  邓  鹏 ,  姜  勇 (南方医科大学病理生理学教研室 ,广东省蛋白质组学重点实验室 ,广东 广州 510515) 摘要  为研究 HSP27 的磷酸化与其细胞内定位之间的关系 ,利用定点突变和 DNA 重组技术构建 EGFP 融合的 HSP27 野生型和第 82 位丝氨酸突变体的真核表达载体并转染 NIH 3T3 细胞 ,观察两 者在静息状态和亚砷酸盐刺激下的细胞内定位情况. 利用 p38 MAPK 特异性抑制剂 SB203580 预处 理细胞后 ,观察对 HSP27 磷酸化和细胞内定位的影响. 结果发现 ,野生型 HSP27 受到NaAsO2 刺激后 移位入核 ,而其突变体 HSP27 ( S82A) 不能入核. 同时 , SB203580 的预处理使 HSP27 的磷酸化和 NaAsO2 诱导的移位入核都被阻断. 这些结果表明 ,p38 介导的 HSP27 磷酸化在其细胞内定位中具有 重要作用. 关键词  HSP27 ;移位 ;p38 丝裂原活化蛋白激酶 ;磷酸化 中图分类号  Q291 Translocation of HSP27 Induced by Arsenite Depends on Its Phosphorylation Mediated by p38 MAPK GONG XiaoWei , LI Tao , YANG Ting , LI YuSheng , WEI Jie , DENG Peng , J IANG Yong ( Department of Pathophysiology and Key Laboratory of Proteomics of Gongdong Province , Southern Medical University , Guangzhou  510515 , China) Abstract  Small heat shock proteins , such as HSP27 , play important roles in cellular response to environmental stresses. To further investigate the connections between the phosphorylation and intracellular localization of HSP27 , we constructed an EGFPtagged wildtype and a mutated HSP27 , i. e. , EGFPHSP27 (WT) and EGFPHSP27 ( S82A) based on pEGFPC2 vectors b

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