生化期末复习要点.docVIP

10临床康复-生化期末复习要点 第三章 蛋白质 在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。 维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。 蛋白质的二级结构有：肽单位、α 螺旋、β 折叠、β 转角、无规卷曲、超二级结构、结构域；其中主要形式有 螺旋、 折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。 影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。 等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质各级结构主要的化学键： 一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。 二级结构：氢键是维持其主要的化学键。 三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。 第四章 核酸 核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。 维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。 tRNA的二级结构为三叶草形。三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反密码子臂、D臂、氨基酸臂。 碱基配对：A-T, C-G, A-U。 核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成：DNA和组蛋白两种成分。 tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端大多数为G。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。 tRNA的三级结构特点：倒L形。 mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。 简述三种主要的RNA的生物功能。 mRAN：合成蛋白质的直接模板。 tRAN：携带转运氨基酸。 rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。 DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。 第五章 维生素与微量元素 维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量的有机物质。 简述维生素A的生化功能及缺乏病。 生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。 缺乏病：夜盲症，干眼病。 简述维生素D的生化功能及缺乏病 生化功能：促进胃肠对钙的吸收；增加骨对钙、磷的吸收和沉积，有利于骨的钙化；促进胃脏对钙、磷的重吸收。 缺乏病：儿童课引起佝偻病，成人可引起软骨病。 简述维生素C的生化功能及缺乏病 生化功能：参与羟化反应，促进胶原蛋白合成；参与氧化还原与解毒作用；抗肿瘤作用。 缺乏病：坏血病 4、维生素B族——要求掌握其活性形式和缺乏病。 课本P64 第六章 酶 酶:是由活细胞产生的具有高效和特异催化作用的蛋白质。 酶的活性中心：在酶分子中，某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上却彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转变为产物的特定空间区域，这一区域称为酶的活性中心。 同工酶：指能催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和生物活性不同的一组酶。 酶促反应的特点：酶的催化效率极高；对底物具有高度的专一性；酶促反应的可调节性；酶活性的不稳定性。 底物浓度对酶促反应速度的影响： 酶促反应中，如果（S）(E)，则随着酶浓度的增加，酶促反应的速度也相应增大，成正比关系。 米式方程： V= Vmax·[S] / （Km+ [S]） Km的定义：对某一特定酶来说，米氏常数Km是特征性物理常数，其值为反应速度达到最大反应速度一半是的底物浓度。 掌握不可逆性抑制作用的例子。 课本P79 竞争性抑制作用的特点：抑制剂结构与底物相似；抑制剂结合的部位是酶的活性中心；抑制作用的大小取决于抑制剂与酶的亲和力与底物浓度的相对比例 简述酶原激活的机理及其生理意义 酶原激活是指无活性的酶原在一定条件下转变为活性的酶的过程。其机制是在转一的蛋白酶的作用下，酶原分子内肽链的某一肽段被切除后，使分子构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，是指具备了酶的催化能力。其生理意义是：对于蛋白酶来说，可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。有多种酶类以酶原的形式在血液循环中进行，一旦需要，便激活为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。 乳酸脱氢酶（LDH）是由骨骼肌型和心肌型两种亚基构成的四聚体。 第七章 糖代谢 糖的无氧分解（糖酵解） 定义：葡萄糖或糖原在缺氧条件