HIV-1蛋白酶的质子化状态.pdf

第28卷第3期 原 子 与 分子 物理 学报 V01．28No．3 2011年6月 JOURNALOFATOMICANDMOLECULARPHYSICS Jun．2011 doi．103969／1．issn．1000—0364．2011．03．032 ·快 报· HIV一1蛋白酶的质子化状态 洪正平1，王秀娥2 (1．山东师范大学物理与电子科学学院。济南250014l 2．北京工商大学机械工程学院，北京100048) 摘要：将分子动力学模拟争分子力学一泊松／波耳兹曼方法相结合，研究在HIV蛋白酶和抑制荆AB，卜 538的复合物中的不同质子化位王．结果表明：不同的质子化状态对蛋白酶的温度因子、蛋白酶和抑制剂的 结合自由能及氢键都有很大影响．用分子力学一泊松／波耳兹曼方法计算显示：在B链中，25号天冬氨酸 ODl氧原子被质子化的结合自由能最强，计算得到的温度因子和实验值比较吻合．另外。由氢键分析看出： 在此质子化状态中，药物和蛋白酶、药物和W301水分子、W301水分子和蛋白酶形成的氢键在整个动力学 模拟过程中最稳定． 关键词：质子化；分子动力学；分子力学一泊松／波耳营曼表面积方法lHIV蛋白酶；氢键 641 中图分类号：0561。O 文献标识码：A 文章编号：looO—0364(2011)03·0577一04 ProtonationstatesinHIV一1 proteas HONG Xiu-E2 Zheng-Pin91，WANG of and Normal 250014·China； (1．CollegePhysicsElectronics,ShandongUniversity·】inan of andBusiness 2．SchoolMechanical Technology University，Beijing100048，China) Engineering。Beijing with Abstract：Molecularsimulationscombinedthemolecular dynamics surface usedto thedifferent statesinHIV一1 andABT一 area(MM-PBSA)are protonation protease study B- 538．Theresultsobtaineddemonstratethatdifferent stateshave influenceonthe protonation strong factorof between andinhibitorandthe bond．The free protease