定位限制性酶解大豆分离蛋白表面性质及结构特性的影响.pdfVIP

中文摘要 I鼍鼍詈皇詈皇鼍!曼!皇詈曼量皇皇曼皇!皇量曼詈!量曼詈暑置暑宣 皇詈!量皇曼皇詈鼍鲁一… n一一 一i 摘 要 大豆分离蛋白(SPI)本身具有一定的表面性质(乳化性、起泡性)，但不是很理想，利用 酶法修饰可以提高SPI的表面性质。由于不同蛋白酶对SPI作用位点不同和水解程度的不同， 蛋白酶作用后SPI的表面性质也有所不同。而SPI所有表面性质的变化归根结底是由SPI的 结构发生了变化而产生的。所以从分子角度来了解SPI酶解前后结构特性的变化及其与表面 性质间的关系是十分重要的。课题选取作用位点分别为碱性氨基酸的胰蛋白酶、亲水氨基酸 的木瓜蛋白酶、底物广泛的米曲霉蛋白酶和疏水氨基酸的枯草杆菌中性蛋白酶修饰SPI，测 定SPI经蛋白酶修饰后随水解度的增加，表面性质、结构性质的变化情况，从而探讨SPI结 构特性与表面性质间的关系。 首先根据单一蛋白酶作用位点和水解程度不同导致SPI水解物表面性质存在差异，研究 不同蛋白酶修饰SPI，随水解度的增加表面性质变化情况。试验结果表明：对于乳化性来说， 胰蛋白酶修饰SPI乳化活性较水解前有所提高，在DH为3％时提高幅度最大，提高了