第三章(酶)资料.pptVIP

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第三章 酶 了解酶与一般催化剂的异同。 掌握一些概念:活性中心、比活性、Km、酶原、别构酶、同工酶、竞争性抑制,非竞争性抑制、最适pH等。 了解米式方程的推导过程及米氏方程式的应用。 掌握影响酶促反应的各种因素。 掌握酶催化的机理。 了解酶的活性调节。 了解酶的分类和命名。 第一节 酶的一般概念 (一)高度专一性 酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说,酶只能作用于一种或一类化学底物,催化一种或一类化学反应;而化学催化剂对于反应物没有这样严格的选择性。这就是酶的所谓的高度专一性 。 通常,把酶作用的反应物称为该酶的底物(substrat)。 1. 绝对专一性 (absolute specificity) 2. 相对专一性(relative specificity) 3. 立体化学专一性(stereochemical specificity) (二) 高催化效率    一般地说,酶催化的反应速度比化学催化剂催化的反应速度要高106——1013倍。   1mo1过氧化氢酶,1min内能够催化5×106mol的过氧化氢水解;同样条件下lmol亚铁离子(Fe2+)只能催化6×10-4mol的过氧化氢水解。   (四) 酶易变性失活 化学催化剂在一定条件下,会因中毒而失去催化能力;而酶化学催化剂更加脆弱,更易失去活性。凡是使蛋白质变性的因素(如强酸、强碱、高温等),都能够使酶完全失去活性。  二、 酶的化学本质 自从1926年Summer首次证明脲酶具有蛋白质性质以来,人们一直认为,所有的酶都是蛋白质。 近年来,有不少人在研究抗体酶(abzyme)。 80年代,塞克(T.Cech)和阿尔特曼(S.A1tman)发现L19RNA具有多种酶的催化功能。 1995年,Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活性。 酶的定义: 酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质,包括蛋白质和核酸等。    核酶 (ribozyme)   1981年 T. Cech发现四膜虫 rRNA前体能通过自我剪接 (self-splicing)切除内含子 ,表明 RNA也具有催化功能 ,称之为核酶 (ribozyme)。 三、单体酶、寡聚酶和多酶复合体 单体酶 只有一条多肽链,分子量在13 000—35 000之间,如:胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。 寡聚酶 由几个甚至几十个亚基组成,分子量在35 000—几百万,例如:乳酸脱氢酶由4个亚基组成。 多酶复合体 又称多酶体系,是由几种酶彼此嵌合而形成的复合体,分子量很大,一般在几百万,它有利于一系列反应的连续进行。例如:丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶与二氢硫辛酸脱氢酶彼此嵌合而成的。 多酶体系一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。 五、酶研究的意义 酶在机体内的作用 酶在生产实践中的应用 酶在一些基础研究中的应用  第二节 酶的组成与辅酶 一、酶的组成 单纯酶 结合酶 全酶 (holoenzyme) || 酶蛋白(apoenzyme) + 辅助因子 (cofactor) 二、酶的辅助因子 辅助因子(图) 辅助因子分类 辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。 酶蛋白与辅酶的关系 在酶促反应中,酶蛋白决定底物的专一性,辅酶决定底物反应的类型,与酶反应专一性有关。(例题)   三、维生素与辅酶 维生素(Vitamin)是维持细胞正常代谢所必需,但需要量极少,人和动物体不能合成或者合成量太少,而必须由食物供给的一组小分子有机化合物。 它们新陈代谢过程起着非常重要的调节作用。 维生素分类 维生素与辅酶 维生素辅酶在酶促反应中的作用 水溶性维生素及其辅酶的作用 第三节 酶的结构与功能的关系 一、酶活性部位 酶的活性部位(active site) 酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反应的部位。称为或活性中心(active center)(图) 酶的活性中心组成 结合基团 决定底物专一性 催化基团 决定反应专一性 两部位都由肽链上氨基酸侧链上的功能功能基团和辅基因子组成,常见的有His, Ser, Cys,

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