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生物化学复习大纲 第一章 蛋白质化学 一、名词解释： 蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 (-螺旋：α-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象 (-折叠：β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象 (-转角：链内形成氢键，多肽链出现180°的回折。此回折角称β- 转角结构。 超二级结构：指若干相邻二级结构单元组合彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体。此为二级结构与三级结构间的一种过渡构象。如：αα，β×β；βαβ；等。 结构域：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。 蛋白质三级结构：三级结构（ tertiary structure ）是指球状蛋白质的多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。 蛋白质四级结构：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 分子病：由于遗传基因的突变导致蛋白质分子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病 别构效应：由于小分子（O2）与大分子（Hb）亚基结合，导致蛋白质分子构象改变及功能变化的现象称为别构效应 协同效应：一个亚基与其配体（O2）结合后，可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象称为协同效应 蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。 蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。 蛋白质的组成：C、 H、 O、 N、 P、 S ；各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。蛋白质的基本组成单位—氨基酸 样品中蛋白质的含量 = 每克样品含氮克数× 6.25 二级结构基本类型及结构特征： (-螺旋：特征：1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=0 和N-H几乎都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。 (-折叠 ：①在( -折叠中，(-碳原子总是处于折叠线上，氨基酸的侧链都垂直于折叠片平面，交替地分布在片状平面的上面或下面，以避免R基团的空间障碍； ②相邻两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm； ③几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。有链内氢键和链间氢键； ④(-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反 (-转角：为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。 无规则卷曲：指无规律的松散肽链结构。通常酶蛋白的功能部位在此。 三级结构的基本类型及结构特征：实例：肌红蛋白，核糖核酸酶 特征：含多种二级结构单元；(有明显的折叠层次；(是紧密的球状或椭球状实体；(分子表面有一空穴(活性部位)；(疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面。 第二章 核酸化学 名词解释： 回文序列：具有反向重复的DNA序列。通常是DNA结合蛋白的识别部位，也是限制性核酸内切酶识别位点的序列特征。 DNA的一级结构：DNA的一级结构是由数量极其庞大的四种脱氧核糖核酸（dAMP、dGMP、dCMP、dTMP）按一定顺序，通过3′,5′磷酸二酯键(一个核苷酸的3′—羟基和相邻一个核苷酸的5′—磷酸基团以酯键相连。)连成的直线形或环形分子。 碱基互补规则：不同物种间DNA碱基组成一般是不同的；同一物种不同组织DNA样品碱基组成相同；一个物种的DNA碱基组成不会因个体的年龄、营养状态和环境改变而改变；任何一种DNA样品中，A的量=T的量，G的量=C的量 ，因此 A+G=C=T ，A+G+C+T=100%。 核酸变性：指核酸的双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂，分子量不变，一级结构