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名词解释： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 二级结构：一条多肽局部区域近程距离的特定空间构象，主要靠氢键维持，包括a-helix，β-sheet，β-turn，无规卷曲等。 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 结构域：蛋白质分子内存在的相对稳定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，具有特异结构和独立功能的区域，是独立的结构、功能和折叠单位。 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，空间上可以辨认的的三维实体，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。 超二级结构：两个或多个相邻的构象单元被长度、走向不规则的连接肽彼此连接，进一步组合成有规律的、空间上可以辨认的局部折叠。 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。常含多种二级结构单元，有明显的折叠层次，是紧密的球状或椭球状实体，分子表面有一空穴(活性部位)，疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。由多个亚基组成的蛋白称为寡聚蛋白 Anfinsen 经典实验（牛胰核糖核酸酶变性与复性实验）的结论 蛋白质的折叠不是随机的。多肽链中氨基酸序列含有折叠此链成为自然结构的全部信息。 高级结构决定功能。 同源蛋白：在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。它的一级结构中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。其他位置的氨基酸差异较大，称为可变残基。 锌指结构：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元。是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His残基的四个原子以四面体方式配位的Zn2+组成，中间的氨基酸残基形成手指状凸起，因此而得名。 每个锌指均是由1对反平行的β折叠和一个α螺旋组成，每一个锌指结构都形成独立的包含锌原子的小结构域,它通过2个保守的His和2个Cys螯合一个锌因子,从而使结构更加稳定。 亮氨酸拉链（LZ或ZIP）：一种常见的蛋白质超二级结构模体，此结构的C-端为螺旋区，靠近N-端一侧的一段螺旋富含碱性残基，其后的一段螺旋每隔6个残基就有一个leu，每个这样的螺旋不少于4个leu，且都处于螺旋同一侧，当形成同源或异源二聚体时，此结构中的leu残基借助疏水作用彼此靠拢，形同拉链。 亮氨酸拉链是一个富含亮氨酸残基的结构域，参与形成二聚体。在每个拉链蛋白中都有一个与重复的亮氨酸相邻的高碱性区，该区可能含一个DNA结合点。 EF手：由两个α-螺旋与连接它们的环组成，E螺旋含9个残基，用右手食指表示；与Ca2+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示。 分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的折叠、组装、运输，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。 热激蛋白：又叫热休克蛋白，广泛存在于原核细胞和真核细胞中的一类在生物体受到高温等逆境刺激后大量表达的保守性蛋白质家族。在肽链折叠或解折叠变化中发挥作用，另外赋予细胞以耐热性以抵抗高温，作为分子伴侣以防止蛋白聚集，对抗正常的细胞死亡，从而调节细胞的生存和死亡的平衡。 Ks/Kcat：专一性不可逆抑制剂分为Ks和Kcat两种，Ks型专一性不可逆抑制剂，部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使酶失活；Kcat型专一性不可逆抑制剂具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用下发生反应，本身是酶的底物,与底物不同的是它还有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并完成催化的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定的空间构象。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。包括结合区域和催化区域。 别构酶：活性受别构调节物调控的酶。酶分子的非催化部分与某些化合物可逆的共价结合后发生构象的改变，进而引起酶活性状态的改变，具有这种调节活性的酶称为别构酶。 核酶：具有催化功能的RNA即为核酶。 N-聚糖/O-聚糖：糖蛋白的种类，糖蛋白中可以根据糖肽连接键的类型进行分类，寡糖链（GlcNAC的β-羟基