1-蛋白质化学分析报告.ppt

脂肪族氨基酸（15）：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、苏氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、赖氨酸、精氨酸 芳香族氨基酸（2） ：苯丙氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸（3）：色氨酸、组氨酸 、脯氨酸 3、按侧链R基团与水的关系分 非极性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸 极性带电荷氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸 极性不带电荷氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸 4、按氨基酸是否能在人体内合成分 （1）必需氨基酸(人体内不能合成)：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸 （2）非必需氨基酸 (人体内能合成)：甘氨酸、丙氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、脯氨酸 、天冬氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸 （3）半必需氨基酸 (人体可合成但量不足)：组氨酸、精氨酸 （二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构） 蛋白质的天然折叠结构决定于三个因素： （1）与溶剂分子（一般H2O）的相互作用 （2）溶剂的pH和离子组成 （3）蛋白质的aa序列 构象：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向 构型：立体结构中取代原子或基团在空间的取向 1. 蛋白质的二级结构 ——蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式 （1）α-螺旋（α-helix） Pauling和Corey于1951年提出。 结构要点： 1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴上升0.15nm，旋转100°。 2）每个肽键的羰基氧与远在第五个氨基酸氨基上的氢形成氢键（hydrogen bond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。侧链伸向外侧。 —C—(NH—C—CO)3 N— O H H R 大部分为右手螺旋 近年发现有左手螺旋 影响α-螺旋形成及螺旋体稳定性的因素： aa组成和序列，多聚aa R基小，不带电荷的多聚丙氨酸，在pH7的水溶液能自发地卷曲成α-螺旋。 多聚Lys在同样pH条件下却不能形成α-螺旋，而是以无规卷曲形式存在。这是因为多聚Lys在pH7时R基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢键。在pH12时，多聚赖Lys即自发地形成α-螺旋。 肽链中氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。 多聚Pro的α-C原子参与R基吡咯的形成，环内的Cα-N键和C-N肽键都不能旋转，而且多聚Pro的肽键不具有酰胺H，不能形成链内氢键，因此，多肽链只要存在脯氨酸（或羟脯氨酸）， α-螺旋即被中断，并产生一个“结节”。 除R基的电荷性质外，R基的大小对多肽链能否形成螺旋也有影响。多聚Ile由于它的α-C原子附近有较大的R基，造成空间阻碍，因而不能形成α-螺旋。 反向平行β-折叠 多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 侧链交错位于锯齿状结构的上下方； 氢键维系：氢键的方向垂直长轴； 可有顺平行片层和反平行片层结构。 （2）β-折叠结构（β-pleated sheet） （3）β-转角（β-turn） β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头。 非重复性结构 蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180°的回折，回折处的结构就称为β-转角，又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。 由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。 N—1CH—C C 2CH N—H O=C 3CH N C—4CH—N R R H O H R R O H O （4）无规卷曲（自由回转） 蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。 酶的活性部位。 2. 超二级结构和结构域 超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。Rossmann于1973年提出来的。 αα、ββ、βαβ、βββ Rossmann折叠 ββ βαβαβ 结构域是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球型的结构，具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。结构域的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。 3. 蛋白质的三级结构 ——指多肽链上的所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的整体排布。 肌红蛋白 三级结构大多为球状或近似球状。 亲水的R侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。 亚基（单体）：具有独立三级结构的