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生物化学复习提要（部分） 出品人： 周贝贝 李秦 王洪亮 游秋实 友情助攻：范*阳 伙食赞助：蹲哥 此份答案仅供参考，如有错误，希望大家批评指正！ 简答题如何测定蛋白质一级结构？2. 肽键及肽平面的结构特征，多肽的性质及生物功能。 Cα处于肽键两侧，顺式构型中两个Cα处于肽键同侧。蛋白质中几乎所有肽键都是反式。 （2）组成肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子都处于同一个平面内，该平面称为肽平面。由于具有双键特性的肽键不能自由旋转，所以肽平面是一个刚性平面。 （3）多肽的性质：肽优于氨基酸，一是较氨基酸吸收快速；二是以完整的形式被机体吸收；三是主动吸收（氨基酸属被动吸收）；四是低耗，与氨基酸比较，肽吸收具有低耗或不需消耗能量的特点 五是肽吸收较氨基酸，具有不饱和的特点；六是氨基酸只有20种，功能可数，而肽以氨基酸为底物，可合成上百上千种 3. 蛋白质三维结构的特征分子病和构象病分别指的是什么？4. 血红蛋白的别构效应，波尔效应，协同效应分别是什么，有什么生理意义？波尔效应协同效应5. 蛋白质分离纯化的方法有哪些，其分离的原理分别是什么？a离子交换层析：利用各蛋白质的净电荷不同进行分离 b凝胶过滤层析：利用各蛋白质分子大小不同分离 c亲和层析：利用蛋白质与配体的亲和力不同进行分离 （2）电泳：带电颗粒在电场中移动的现象。根据蛋白质分子大小和所带净电荷的不同，利用其在电场中的迁移率差异进行分离。 a.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS b.双向电泳：是一种将等电聚焦电泳（IFE）与SDS结合的分辨力更高的一种电泳 6. 双向电泳的基本原理。?（2）SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS) ：使分子量不同的蛋白质得到分离 米氏常数Km及其意义。酶的抑制作用的类型，抑制剂的种类、特点。Km是酶促反应速度v为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。 米氏常数的意义： ① Km是酶在一定条件下的特征物理常数，与酶的性质有关。通过测定Km的数值，可鉴别酶。 ?②不同的酶有不同的Km值；对于同一个酶来说，每一个底物都有一个相应的Km值。 ?③一般情况下，1/Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小， 1/Km愈大，表明亲和力愈大。（根据Km可判断酶的天然底物，Km最小的底物称该酶的最适底物或天然底物） 酶的抑制作用使酶恢复作用不可逆抑制剂：②可逆抑制剂：a、竞争性抑制剂，抑制剂与底物竞争性结合酶反应中心，使Km增大，而Vmax不变 b、非竞争性抑制剂，酶与抑制剂结合后还能与底物结合，但活性降低，使Vmax减小，而Km不变c、反竞争性抑制剂，酶只能与底物结合后才能与抑制剂结合，Vmax与Km都减小什么是酶的活性部位？酶催化作用的机制及影响酶活性的因素。如何看待RNA功能的多样性？ RNA主要是负责DNA遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA小得多。 mRNA (信使RNA):它的功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地 – 核糖核蛋白体。 tRNA (转移RNA):它在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用。 真核生物新和成RNA的加工过程。?内含子(intron)：DNA分子中的非编码序列，通常只被转录但不被翻译。 ?外显子（exon）：DNA分子中的编码序列，通常既被转录也被翻译 3、化学修饰：甲基化 4、“加尾”：3ˊ端添加poly A结构 ?加尾信号：AAUAA 简述电子传递链的构成和作用。NADH-CoQ 还原酶/ (NADH脱氢酶) 辅助因子： FMN，Fe-S 复合物II--琥珀酸-CoQ 还原酶/ (琥珀酸脱氢酶) 辅助因子： FAD，Fe-S 复合物IIICoQ-细胞色素c还原酶 辅助因子： Fe-S，血红素b,c1 复合物IV--细胞色素c氧化酶 辅助因子：血红素a,a3，Cu离子 作用：合成ATP 痛风的发病原因和别嘌呤醇用于治疗痛风的机理。别嘌呤醇用于治疗痛风的机理氧化磷酸化、底物水平磷酸化的区别。Watson和Crick解析的DNA双螺旋的结构特点。参与原核生物染色体复制起始的酶和辅助因子有哪些，各起何作用？Dna A：识别起点序列，在起点特异位置解开双链；②Dna B 解开DNA双链；Dna C：帮助Dna B结合于双链；Dnat：帮c dna连接酶 ：冈崎片段连接⑤引物合成酶 （Dna G）：合成RNA引物；单链DNA结合蛋白（SSB）：结合单链DNA⑧DNA回旋酶（拓扑异构酶）：释放DNA解链过程中产生的扭曲张力dna聚合酶1：切除