生化山中医重点分析.doc

蛋白质化学 1.生物样本中蛋白质克数=6.26*含氮克数 2.构成天然蛋白质的氨基酸有20种 3.除甘氨酸外，其余都为氨基酸的a-碳原子均为手性碳原子。 4.除脯氨酸外其他为a氨基酸。脯氨酸为a亚氨基酸。 5.必需氨基酸：缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，甲硫氨酸，苏氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸 6.丙氨酸结构式 7.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸结构式 8.碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸 7.氨基酸的理化性质：1.氨基酸的两性电离和等电点。（判断带什么电）2.a-氨基酸与茚三酮水合物发生反应，生成蓝色化合物。3.氨基酸的紫外吸收性质。芳香族氨基酸。络氨酸，色氨酸的吸收峰为280nm，苯丙氨酸的吸收峰为260nm。 8.蛋白质一级结构化学键：肽键和二硫键。 9.蛋白质二级结构化学键：氢键。 a-螺旋，B-折叠 10.蛋白质的一般性质：1，蛋白质的紫外吸收特性。238nm。2，蛋白质的两性电离和等电3、蛋白质的呈色反应。含有两个或两个以上肽键的化合物能与碱性硫酸铜反应，呈现紫红色，称为双缩脲反应。茚三酮反应。 11.蛋白质的稳定因素：水化膜，相同电荷 12.蛋白质的变性：高温，超声波，X射线，强酸，强碱，重金属离子 表现：1、水中的溶解度降低。2、黏度增加。3、结晶能力消失。4、易被蛋白酶水解。5、紫外吸收减弱（酒精，使增强）6、丧失生物医学活性（与天然蛋白质的主要区别） 破坏化学键：次级键，二硫键。 13.蛋白质的分离纯化鉴定技术：透析，沉淀（盐析法破坏水化膜蛋白质不变性） 核酸化学 1.核酸的基本组成单位：核苷酸 2.核苷酸水解：戊糖（β-D-核糖、β-D-2-脱氧核糖），磷酸，含氮碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U、胸腺嘧啶T）。 组成成分 DNA RNA 磷酸 磷酸 磷酸 戊糖 2-脱氧核糖 核糖 碱基 A/G/C/T A/G/C/U 3.核苷酸的结构：各种碱基与核糖或者脱氧核糖以糖苷键结合构成核苷和脱氧核苷。 嘧啶碱以N-1、嘌呤碱以N-9位与核糖的C-1’位形成N-β-核苷键。 4.核酸的连接方式：由许多单核苷酸通过3’-5’-磷酸二酯键连接而成 5.DNA的二级结构——双螺旋结构模型：1、DNA分子由两条相反平行脱氧多核苷酸链绕同一中心轴形成的右手双螺旋结构。一条为3’-5’方向，另一条为5’-3’方向。2、DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替链接，排列在外侧构成主链骨架，碱基作为侧链位于两条互补链的内侧。3、DNA分子两条链上的碱基通过A=T，G=C形成氢键而互补配对。4,、碱基之间氢键和碱基堆积力是维持双螺旋结构稳定的主要因素。（不考大题） 6.信使RNA(mRNA)的主要特点：5’端有帽子结构，7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸。3’端有多聚腺苷酸的尾巴。 7.转运RNA(tRNA)：四环四臂 酶 1.结合酶组成：酶蛋白、辅助因子（金属离子或小分子有机化合物） 金属离作用：1、稳定酶蛋白活性构象。2、参与构成酶的活性中心。3、作为连接酶和底物的桥梁。4、中和阴离子。 小分子化合物分为：辅酶和辅基。其中往往含有B族维生素（活性形成）。辅酶和辅基仅在反应中参与传递氢原子，电子或者某些基团的作用 2.底物浓度对酶促反应速度的影响(矩形双曲线) 米氏方程（无大题，求数） Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 3．温度对酶促反应速度的影响（呈钟罩型曲线） 4.抑制剂对酶促反应速度的影响： 不可逆抑制剂（巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂） 巯基酶抑制剂：如重金属离子，与酶分子的必需基团巯基不可逆结合 丝氨酸酶抑制剂：如有机磷化合物，与酶分子活性中心丝氨酸羟基共价结合。胆碱酯酶是典型的丝氨酸酶。 可逆抑制作用（竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用） 竞争性抑制作用特点：1、抑制剂与底物的结构相似。2、抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心相结合。3、抑制程度取决于[I]/[S]相对比例。4、增加底物浓度，可以减少甚至解除抑制作用5、Km值增大，Vmax值不变。 5.酶原激活的实质是使酶分子形成或暴露活性中心的过程。（暴露，肽键断裂） 维生素 维生素B2（水溶性）辅酶形式：核黄素+磷酸=黄素单核苷酸（FMN）进一步形成黄素腺嘌呤二核苷酸 名称 活性形式 主要生化作用 主要缺乏症 维生素A 视黄醇、11-顺式视黄醛、视黄酸 构成视觉细胞内感光物质 维持上皮组织结构的完整 类固醇激素样的作用 抗氧化、清除自由基等 夜盲症、干眼病、儿童发育迟缓、抵抗力低下 维生素D 1,25-（OH）2-VitD3 调节钙、磷代谢，促进成骨作用 婴儿：手足抽搐 儿童：佝偻病 成人：骨软化症 老年人：骨质疏松 （考大题） 糖代谢 糖酵解过程： 糖的有氧氧化过程（计算ATP）： 丙酮酸脱氢酶复合