04蛋白质化学说课.ppt

第四章 蛋白质 1、元素组成 碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3%; 微量的 磷、铁、铜、碘、锌、钼。氮平均含16％。 凯氏定氮：粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25 2、氨基酸组成 蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。 （1） 按组成： 简单蛋白：仅由氨基酸组成的蛋白质。 结合蛋白：还含有其他除氨基酸外的各种化学成份作为其结 构的一部分。如核蛋白，糖蛋白，脂蛋白，色蛋白，磷蛋 白，黄素蛋白，金属蛋白等。 详细分类，P 158 表 4-1，表 4-2。（注意辅基的组成）。 （2）、按分子外形的对称程度： 球状蛋白质 ,纤维状蛋白质,膜蛋白质。 （3）、按功能分： 酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白等。 少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或 生物活性肽，有时也称多肽。 多于50个aa的称为蛋白质。 蛋白质分子量= aa残基数目*110(组成蛋白质的氨 基酸残基的平均分子量为110）。 蛋白质都有自己特有的天然空间结构，称为构象。 ? 一级结构：氨基酸顺序 二级结构 ：α螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲 三级结构：在α螺旋、β折叠、β转角、松散肽段 这些二级结构基础上形成的空间结构。 四级结构 ：多亚基聚集。 1． 酶 。 2．结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）。 3．贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）。 4．物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、 电子传递体）。 5．细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）。 6．激素功能（胰岛素等）。 7．具免疫防御机能（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白）。 8．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）。 9．调节、控制细胞生长、分化和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）。 第二节???氨基酸 一、? 蛋白质的水解 酸水解（6NHCL,在100－120℃，10－24h)：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基；不消旋。 碱水解（5MNaOH煮10－20h)：消旋（即D-型和L-型的混合物，色氨酸稳定；Cys,Ser,Thr,胱氨酸遭破坏。 酶水解：不产生消旋作用也不破坏氨基酸，一般水解不彻底。水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱分析。 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子 ?-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激 素，都是神经递质。 甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物） 都是激素。 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa。 （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物。 （精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物。 基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸）：组成蛋白 质，20种。 稀有氨基酸：是多肽合成后由基本aa经酶促修饰 而来。例如羟脯氨酸和羟赖氨酸等. 非蛋白质氨基酸：存在于生物体内但不组成蛋白 质 (约150种)。 （一）?编码的蛋白质氨基酸（20种） 1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种） R基均为中性烷基，R基对分子酸碱性影响很小，它 们几乎有相同的等电点。（6 .0±0.03） Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光 性。 从Gly至Ile，R基团疏水性增加 。 （2）、R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种） （3）、R中含有酰胺基团（2种） （4）、 R中含有酸性基团（2种） Asp、Glu （5）、 R中含碱性基团（3种） Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys侧链带有一 个正电荷（—NH3+），侧链的氨基反应活性增大。 Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的 有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化，带正电。 His是pKa值最接近生理pH值的一种（游离氨基酸中为 6.00，在多肽链中为7.35 ） ，是在生理pH条件下唯一具 有缓冲能力的氨基酸，PH=6.0时50％质子化，PH=7时10％ 质子化。 His在酶的酸碱催化机制中起重要作用 。 （7）、杂环族氨基酸（2种） Pro的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性 结构。 一般出现在两段α-螺旋之间的转角处(形成一个 节），Pro残基所在的位置必然发生骨架方向的变化。 u????? 必需氨基酸： 成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met. 婴儿期：Arg和His供给不足，属半必须氨基酸 。 2、按照R基的极性性质可以分为4类： 侧链极性(疏水性程度): 在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用（蛋白质 的疏水核