环境生物化学第三章.ppt

3 新陈代谢催化剂酶化学 3.1 酶的概述 酶的概念 酶（enzyme）是一类具有高度催化效能和高度专一性的生物催化剂，它由活细胞产生，并可在细胞内外起催化作用 酶具有蛋白质的一切典型性质,酶和蛋白质都能形成大分子胶体溶液，不能透过半透膜；酶的沉降速度与蛋白质相似，可用沉降法测定其分子量； 酶的概念 酶和蛋白质都具有两性电解质的性质，故每种酶都有一定的等电点；酶水解后产生各种氨基酸的混合物，和蛋白质相似，有些酶也具有辅基；在多种理化因素作用下、酶也容易发生变性而失去催化活性 酶催化作用的特点 酶和一般催化剂的共性 不改变化学反应的平衡点 假设在没有酶的情况下。正向反应的速率kF为10-4s-1，而逆向反应速率kR为10-6s-1。平衡常数K可通过正、逆反应速率之比给出： A 酶作为生物催化剂的特性 酶的作用条件温和 酶是由生物细胞所产生，对周围环境很敏感，不耐高温、高压，遇强酸、强碱、重金属盐或紫外线等因素影响易失去催化活性 酶催化下的一切反应几乎都是在比较温和的常温、常压和接近中性条件下进行的 酶的催化效率高 酶的高度专一性 定义：酶对催化底物有严格的选择性、对催化的反应类型，也有严格的规定性 酶的专一性 绝对专一性 酶的绝对专一性 有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，这种专一性称为绝对专一性 脲酶仅能催化尿素水解生成CO2和NH3；琥珀酸脱氢酶仅能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸；碳酸酐酶仅能催化碳酸生成CO2和H2O 酶的相对专一性 有些酶的专一性要求较低，这类酶作用于一族类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称之为相对专一性 相对专一性 键专一性 酶的相对专一性 键专一性：仅选择性要求底物的化学键，不要求其键的两侧基团 基团专一性：具有基团专一性的酶除了需要有“正确”的化学键以外，还需要键的一侧必须是特定的基团 胰蛋白酶的作用见下式： 酶的立体异构专一性 一种酶仅作用于立体异构体中的一种，这类酶对立体异构的选择性要求成为立体异构专一性 根据旋光异构和几何异构的要求可分为： 旋光异构专一性 酶的立体异构专一性 旋光异构专一性：例如：精氨酸酶只水解L-精氨酸，不能催化D-精氨酸水解；乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸脱氢酶，不作用于D-乳酸 酶的立体异构专一性 几何异构专一性：例如：延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁烯二酸（马来酸）无作用 酶的受调控 酶的组成 根据其组成成分可分为两大类： 酶的组成 单纯蛋白酶 又称简单蛋白酶，这类酶除蛋白质外不含其他成分。其活性只取决于它的蛋白质结构。大多数水解酶类都属于该类酶，例如蛋白酶、脂肪酶、核糖核酸酶、脲酶等 酶的组成 结合蛋白酶 生物体内大多数酶都属于结合蛋白酶类。这类酶有蛋白质部分与非蛋白质部分相结合而成，前者称为酶蛋白或脱辅基酶蛋白，后者称为辅助因子。由酶蛋白和辅助因子结合而成的有活性的复合物叫全酶，全酶的蛋白质部分及辅助因子单独存在都没有催化活性。 酶的组成 根据酶蛋白分子的特点和分子大小又把酶分为三类： 单体酶（monomeric enzymes） 由一条肽链组成的酶称为单体酶如胃蛋白菌、胰蛋白酶、核糖核酸酶等 寡聚酶(oligomeric enzymes) 由两条或两条以上肽链(称为亚基)组成的酶称为寡聚酶如3—磷酸甘油醛脱氢酶(二聚体)、L—乳酸脱氢酶(四聚体)等 酶的组成 多酶体系(multienzyme enzymes) 体内有些参与链锁反应的多种酶常常联结在一起，构成所谓多酶体系，如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶系等 酶的组成 酶的辅助因子包括辅酶(coenzyme,简称为Co)和辅基(prosthetic group) 与酶蛋白的结合疏松，可用透析方法将之与蛋白质分离的辅助因子称辅酶；与酶蛋白的结合牢固，不能用透析方法分离的辅助因子称辅基 酶的组成 通常一种酶蛋白必须与某一特定的辅助因子结合，才能成为有活性的全酶，如果用另一种替换则不表现出活力。反之，一种辅助因子常可与多种不同的酶蛋白结合而组成具有不同专一性的全酶 酶的组成 按化学本质不同辅助因子可分为： 酶的组成 金属离子 Cu2+、Zn2+、Fe2+、Mg2+、Mn2+、K + 、Na+等，它们在酶分子中的作用有维持酶分子特定活性构象，参与活性中心构成，参与氧化还原的电子传递；在酶与底物连接中起桥梁作用；利用离子的电荷如中和电荷等影响酶活性 酶的组成 小分子有机物， 维生素、铁卟啉等。已知几乎所有B族维生素都