食品化学3蛋白质资料.ppt

4）蛋白质与氧化剂之间的相互作用 食品常用氧化剂：①H2O2 ② 过氧苯甲酰③次氯酸钠 蛋白质的侧链和脂类反应发生氧化和交联。 含硫氨基酸很容易发生光氧化反应 在中性或碱性pH条件下许多酚类物质被氧化成醌类物质，与蛋白质接触，可发生蛋白质残基被氧化的反应 氧化反应的顺序：蛋氨酸半胱氨酸胱氨酸和色氨酸。 ①蛋氨酸的氧化 ②半胱氨酸的氧化 ③色氨酸的氧化 5）脱水处理下的变化 食品脱水的目的在于保藏、减轻重量及增加稳定性，同时也有许多不利的变化发生。 食品脱水方法： （1）传统的脱水方法（自然干燥法）：山野菜、蘑菇 （2）真空干燥：脱水蔬菜（方便面） （3）冷冻干燥： （4）喷雾干燥：蛋粉、乳粉。 （5）鼓膜干燥：早期乳粉、周村烧饼。 温度过高，时间过长蛋白 质结合水破坏，变性； 复水性降低，硬度增加； 多孔结构，风味、色泽、 口感变化。 6）辐照处理下的变化 在辐射的条件下，蛋白质会发生多种形式的分解和变化，生成各种各样的辐照产物，称为辐照味。 辐射作用下，蛋白质的含硫氨酸残基和芳香族氨基酸残基最易分解，同时可引起低水分食品中蛋白质多肽链的断裂。 7）机械处理下的变化 充分研磨提高了蛋白质的吸水性、溶解度、脂肪的吸收和气泡性。 蛋白质的悬浊液在强剪切力的作用下，可提高蛋白质的乳化能力，在空气水界面施加剪切力，会引起蛋白质的变性和聚集。 对质构化起重要的作用，剪切力可以使蛋白质分子定向排列、二硫键交换和蛋白质网络的形成。 Eg：均质－－牛奶等； 面团形成－－面包 发泡面糊－－蛋糕； 挤压组织化－－膨化食品，人造肉。 5.8.蛋白质的测定Measurement of protein 一、概述 二、蛋白质定量法定 利用蛋白质共性的方法 凯氏定氮法（常量、微量、半微量和自动定氮仪法） 水杨酸比色法 双缩脲比色法 利用特定氨基酸残基法 紫外吸收法 福林—酚试剂法 考玛斯亮蓝染料比色法 凯氏定氮法? 1、原理 消化 样品中含氮有机化合物经浓硫酸消化，硫酸使有机物脱水； 同时有机物炭化生成炭； 炭将硫酸还原为SO2，C则变为CO2； SO2使氮还原为氨，本身则氧化为SO3； 在反应过程中生成的氢，又加速氨的形成； 生成物中水和SO2逸去，氨与硫酸结合生硫酸铵留在溶液中。 蒸馏 硫酸胺在碱性条件下，释放出氨。 NH4 ++OH- NH3 +H2O 吸收与滴定 NH3 + H5BO3 NH4+ + H2BO3- H2BO3-+ H+ H3BO3 2、仪器 凯氏烧瓶 定氮球 漏斗 冷凝管 锥形瓶 滴定管 5、注意事项 （1）消化时间一般约4小时左右即可，消化时间过长会引起氨的损失。 （2）如样品中含赖氨酸或组氨酸较多时，消化时间需延长1-2倍。 （3）样品含脂肪或糖较多时，消化时间要长些。 同时注意消化过程中产生泡沫溢出瓶外。 （4）在蒸馏过程中注意接头处有无松漏现象。 (2)影响蛋白质流体粘度特性因素 蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。 蛋白质----溶剂的相互作用。 蛋白质----蛋白质相互作用。 蛋白质的粘度特性是流体食品（饮料、肉汤、稀奶油等）的重要功能性质。在流体食品的输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑。 8. 凝胶化作用(Gelation) (1)凝胶化作用概念 是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。 包括发生变性的蛋白质的无规则聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应。 (2)凝胶化作用机制 溶胶状态-------似凝胶状态-------有序的网络结构状态 (3)凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白） 二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白） 金属离子的交联相互作用 两类凝胶 食品蛋白凝胶可分为： 加热后在冷却形成的凝胶，多为热可逆凝胶，如明胶。 在加热下形成凝胶，多为不透明的热不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热时形成的凝胶。 由钙等二价金属盐形成的凝胶，如石膏豆腐。 不加热而经部分水解或pH调到等电点而形成的凝胶，如干酪、酸奶等。 (4)影响蛋白质凝胶化作用的因素 溶液的pH 蛋白质的浓度 金属离子 (5)蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用 果冻 豆腐 香肠 重组肉制品 9.组织化(Texturization) （一）概念： 蛋白质的组织化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具嘴嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理