1-蛋白质的结构和功能论述.ppt

第1章 蛋白质的结构与功能;本章教学重点;概 述;;1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递;第1节 蛋白质的分子组成;? 蛋白质的元素组成;1.氨基酸;氨基酸的结构通式;1-1 氨基酸的分类;1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链);1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷);1-1-3 芳香族氨基酸(侧链含芳香基团);1-1-4 酸性氨基酸(侧链含负性解离基团);1-1-5 碱性氨基酸(侧链含正性解离基团);几种特殊氨基酸;+;1-2 氨基酸的理化性质;pH=pI;怎样确定氨基酸pI;1-2-2. 紫外吸收 ;1-2-3 茚三酮反应 ;2.肽;+;* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;2-2 几种重要的生物活性肽;GSH过氧化物酶; ??内许多激素属寡肽或多肽;第2节 蛋白质的分子结构;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);1.蛋白质的一级结构;;2.蛋白质的二级结构;2-1 肽单元或肽单位(peptide unit);2-2 二级结构的主要形式;2-2-1 ?-螺旋;;影响?-螺旋形成的因素;2-2-2 ?-折叠;2-2-3 ?-转角和无规卷曲;2-3 超二级结构(模体/模序，motif); ;钙结合蛋白中结合钙离子的模体;2-4 侧链对二级结构形成的影响;the conformational preferences of the 20 AAs for the ? -helix ;3.蛋白质的三级结构;; 肌红蛋白 (Mb)三级结构 ;3-1 结构域(domain);3-2 分子伴侣(chaperon);* 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。 ;;4.蛋白质的四级结构;血红蛋白的四级结构;5.蛋白质组学;蛋白质组学是高通量，高效率的研究，其研究技术平台： 双向电泳分离样品蛋白质 蛋白质点的定位、切取 蛋白质点的质谱分析 蛋白质组学研究的科学意义 阐明生命在生理或病理状态下的变化规律 疾病诊断、新药筛选、农业、环保等;第3节 蛋白质结构与功能的关系;1.蛋白质一级结构与功能的关系; 天然状态，有催化活性;1-2 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能;1-3 一级结构提供重要的生物进化信息;表：细胞色素C的种属差异量（以人Cyt C为参照）;1-4 一级结构改变可引起疾病;2.蛋白质空间结构与功能的关系;2-2 Hb亚基构象变化可影响亚基与氧结合;变构效应(allosteric effect);* 协同效应(cooperativity) ;Deoxy-Hb;O2;2-3 蛋白质构象改变与疾病 ;PrPc α-螺旋;第4节 蛋白质的理化性质;1.蛋白质的两性解离;2.蛋白质的胶体性质;+;3.蛋白质的变性、凝固和沉淀; 造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。;* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融合相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;4.蛋白质的紫外吸收;5.蛋白质的呈色反应;△;Peptides and proteins (long-chain polypeptides) react with Cu2+ in alkalinity to create a blueviolet/red color. The peptide must have at least 2 peptide bonds. So, amino acids…;第5节 蛋白质的分离