7-enzyme(酶)课程.ppt

第七章 酶;导 学;教学内容;酶(enzyme)：生物活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂 核酶(ribozyme)：具有催化作用的核酸;第一节酶的分子结构与活性中心;酶的存在形式：;一、酶的分子组成molecular composition of enzymes;金属离子作为辅助因子的作用：;酶蛋白和辅酶（辅基）的作用;辅酶或辅基名称 所含维生素 转移基团或原子;二、酶的活性中心active center;;酶的活性中心特点：;一、酶促反应的特点features 高度不稳定性 instability 具高度的催化效率high efficiency 具高度特异性（专一性）high specificity 酶活力的可调节性 ;二、酶促反应的机制 酶作用特异性的机制——诱导契合学说 ;酶原(zymogen)：无活性的酶前身 酶原激活:酶原转化为有活性的酶的过程 举例：胰蛋白酶原的激活 见图 ;胰蛋白酶原激活示意图; 底物浓度[S] 酶的浓度[E] 温度（T） pH值 激活剂（A） 抑制剂（I）;一、底物浓度对反应速度的影响;（一）米－曼氏方程式;? = 1/2 Vm， Km = [S]， Km单位：mol/L 2. Km 可以近似地代表E与S的亲和力 （Km越小,E与S亲和力越大；反之,亲和力越小.） 3、Km是酶的特征性常数;二、酶浓度对反应速度的影响;T对酶产生双重影响（T↑） ①使分子碰撞↑→V↑ ②使酶变性→V↓ T较低时， T↑， ① ② ，V↑， T较高时， T↑， ② ① ，V↓。 ;最适温度：使V达到最大时的反应温度;影响酶、底物、辅助因子等的解离程度 体外实验选取适当缓冲液;最适pH——酶促反应速度达到最大时的溶液的pH;激活剂——能使酶活性提高的物质 Mg2+－ATP对己糖激酶 Cl－对唾液淀粉酶 必需激活剂（无活性变为有活性 ） 非必需激活剂（酶活性提高）; 抑制剂（inhibitor）—— 使酶活性降低而又不使酶变性的物质 ;巯基酶抑制剂;（一）不可逆抑制作用; 巯基酶：以巯基（-SH）为必需基团的酶 抑制剂：重金属离子Ag+、Hg2+、砷剂等 解除重金属离子中毒的常用物质：二巯基丙醇;巯基酶的失活与复活; 2. 丝氨酸酶抑制剂;胆碱酯酶的失活与复活;乙酰胆碱 + H2O;概念：抑制剂与酶非共价结合??可用透析、 超滤等方法除去而恢复酶活性。 类型：竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用;1.竞争性抑制;竞争性抑制特点：;竞争性抑制作用举例：;COOH;SN抑制敏感细菌的生长、繁殖; 抑制剂与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性，称为非竞争性抑制作用。;（1）底物和抑制剂结构不相似 （2）底物和抑制剂可同时与酶的不同部位相结合 （3）抑制程度只取决于[I] （4）增加[S]不能去除抑制作用 （5）Km值不变，Vmax值降低 ; 这类抑制剂只可与ES复合物结合,不能与 E直接结合,主要抑制催化功能, 不影响底物结合位点. ;各种可逆性抑制作用的比较 ;第六节 酶与医学的关系; 概念: 催化相同的化学反应，但酶的分子结 构、理化性质、免疫学性质乃至生物学功能有所不同的一组酶。; 举例：乳酸脱氢酶（LDH）;LDH同工酶的生理功能;人体某些组织LDH同工酶电泳图谱;LDH同工酶谱分析的临床意义;第五节 酶的命名与分类;酶的分类——分六大类;一、酶与某些疾病发生的关系;苯丙氨酸羟化酶缺陷 ——苯丙酮酸尿症;二、酶在疾病诊断上的应用;三、酶在疾病治疗中的应用;辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去的辅助因子； 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去的辅助因子。;酶促反应高效性机制：有效降低活化能;具高度特异性：酶对底物的选择性 类型：绝对特异性 相对特异性 立体异构的特异性