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第七章 氨基酸代谢;主要内容:;第一节 蛋白质的营养作用;一、蛋白质的重要功能;二、蛋白质的需要量和营养价值; 1.氮的总平衡:
摄入N=排出N
Pr合成= Pr分解
正常成人;2.氮的正平衡:
摄入N排出N,
Pr合成Pr分解
儿童、孕妇、病后恢复期。;3.氮的负平衡:
摄入N排出N,
Pr合成 Pr分解
消耗性疾病患者(结核、肿瘤),饥饿者。;每天最低分解量:
成人每日最低分解量约为20g/d蛋白质。
最低生理需要量
成人每日最低需要量: 30~50g/d
我国营养学会推荐的
成人每日需要量: 80g/d;必需氨基酸:体内不能合成,必须由食物蛋白质供给的AA (essential amino acid,EAA)。
非必需氨基酸: (non-essential amino acid)。
EAA共有8种:缬(Val)、异亮(Ile)、亮(Leu)、苯丙(Phe)、蛋(Met)、色(Trp)、苏(Thr)、赖(Lys)。
写一两本蛋色书来(缬异亮苯蛋色苏赖)。 ;决定食物蛋白质营养价值高低的因素有:
①必需氨基酸的种类;
②必需氨基酸的含量;
③ 必需氨基酸的比例,即具有与人体需求相符的氨基酸组成。;互补作用:将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用,以提高其营养价值的作用。
例如:
谷类蛋白质:Lys较少,Trp较多
豆类蛋白质:Trp较少,Lys较多
;第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败;(一)胃中的消化:
胃蛋白酶:水解食物蛋白质为多肽及少量AA。;(二)小肠中消化(主要部位); ;;二、氨基酸的吸收 ;部位:小肠粘膜细胞
Na+—载体蛋白—AA 三联体
消耗ATP,主动转运.; ;部位:小肠粘膜细胞
Na+—载体蛋白—AA 三联体
消耗ATP,主动转运.;(二)?-谷氨酰基循环:;;(三)肽的吸收;三、蛋白质的腐败作用;;(一)胺类的生成;氨的吸收主要在结肠
肠腔pH降低可减少氨吸收,反之加强。;(三)其他有害物质;第三节 氨基酸的一般代谢;人体内Pr处于不断降解与合成的动态平衡中。
每一种Pr都有寿命特征,称作半寿期。
N-端规则: Pr的半寿期与多肽链N-端第一个AA有关,他们对Pr寿命有控制作用。
N-端:Arg,Lys:短寿
Val,Met:长寿
成人每天约有1%~2%的体内Pr被降解。;(二)真核细胞中存在两条不同的降解途径:;溶酶体(lysosome)是由单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊泡状细胞器。其主要功能是进行细胞内消化。;2004年度诺贝尔化学奖获得者;泛素(ubiquitin)是一种小分子蛋白质,由76个AA组成,普遍存在于真核生物。
其结构从酵母到哺乳动物高度保守。
;(1)蛋白质的泛素化过程:;泛素链(ubiquitin chain)
4个泛素组成的泛素链即可被蛋白酶体识别。;蛋白酶体(proteasome)结构示意图;泛素-蛋白酶体途径;氨 基 酸 代 谢 库;氨基酸脱氨基的方式:
转氨基
氧化脱氨基
联合脱氨基——最为重要;(一)转氨基作用:;转氨酶的辅酶及其作用机制;⑴ 丙氨酸氨基转移酶(alanine transaminase, ALT),又称为谷丙转氨酶(GPT)。
正常时该酶在肝中活性较高,在肝的疾病时,可引起血清中ALT活性明显升高。;⑵ 天冬氨酸氨基转移酶(aspartate transaminase, AST),又称为谷草转氨酶(GOT)。
正常时该酶在心肌中活性较高,故在心肌疾患时,血清中AST活性明显升高。;(二)氧化脱氨基作用:;(三)联合脱氨基作用:最主要;;;四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解;转变为糖或脂类;四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解;氨基酸、糖及脂肪代谢的联系;第四节 氨的代谢;一、氨的来源;二、氨在血中的转运 ; ;;谷氨酰胺;三、氨的主要去路 --------尿素的生成 ;切除犬的肝,保留肾,则血液和尿中尿素含量都↓,同时血氨↑ ;
切除犬的肾,保留肝,则血液中尿素含量↑ ↑;
切除犬的肝和肾,则血尿素↓、血氨显著↑ ↑ 。;瓜氨酸;NH3 + CO2 ;NH2;;精氨酸代琥
珀酸裂解酶;;; 1.合成部位:在肝细胞的线粒体和胞液;
2.合成一分子尿素需消耗4分子ATP;
3.精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶;
4.尿素分子中的两个氮原子,一个来源于NH3,一个来源于天冬氨酸。
5.通过延胡索酸和Asp,将尿素循环与TAC联系起来。 ;(二)尿素生成的调节:;血氨浓度增高称高血氨症。
引起高血氨症主要原
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